Obtención y caracterización de un hidrolizado de colágeno purificado producido mediante el uso de la enzima delvolase

• Autores: Llerena Daza, Tito Eduardo, Rodríguez Torres, Wendy Patricia
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2017
• Institución: Universidad Nacional Agraria La Molina
• Repositorio: Revistas - Universidad Nacional Agraria La Molina
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:revistas.lamolina.edu.pe:article/1067
• Enlace del recurso: https://revistas.lamolina.edu.pe/index.php/acu/article/view/1067
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: hidrolizado de colágeno; superficie de respuesta; proteasa; caracterización del hidrolizado; propiedades funcionales.

El objetivo de la investigación fue obtener un hidrolizado proteico por vía enzimática, a partir de colágeno purificado de pescado, mediante el uso de la proteasa Delvolase. Además, se buscó caracterizar el hidrolizado de colágeno purificado de pescado, obtenido con los parámetros más eficientes, mediante la determinación de algunas de sus propiedades funcionales. La hidrólisis fue catalizada por una proteasa comercial (Delvolase®), se optimizó las condiciones de hidrólisis con el uso de una metodología de superficie de respuesta (MSR). El modelo fue propuesto con respecto a los efectos de la temperatura (T), tiempo (t) y enzima (E), en rangos de T: 55 – 65 °C, t: 2 h – 6 h, E: 0,03% - 0,15% respectivamente, encontrándose un óptimo grado de hidrólisis (GH) de 12,59% para un tiempo de 2 horas, a una temperatura óptima de 64.97 °C. El hidrolizado de colágeno purificado optimizado, se caracterizó por presentar en base húmeda 12,55% de proteína, 0,32% de grasa y 1% de ceniza. Así mismo, se caracterizó por poseer una buena capacidad para gelificar, formar espuma, emulsificar y absorber aceite. La hidrólisis proteica del colágeno de pescado es una alternativa recomendable para la elaboración de nuevos productos biotecnológicos.