Estudio cinético de la hidrólisis del almidón de Solanum tuberosum, Ipomoea batatas y Manihot esculenta con amilasa termoestable de Bacillus licheniformis BA-3 aislada de los géiseres de Candarave- Tacna

• Autores: Zúñiga Lanos, Ariadna, Ferrer Villena, Cristina, Salazar Quispe, Israel, Naquiche Calero, Ana, Castellanos Cabrera, Roberto
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2019
• Institución: Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
• Repositorio: Revistas - Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:revistas.unjbg.edu.pe:article/781
• Enlace del recurso: https://revistas.unjbg.edu.pe/index.php/cyd/article/view/781
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Alfa-amilasa; Aguas termales; Bacterias termofílicas; Hidrólisis enzimática; Solanum tuberosum; Ipomoea batatas; Manihot esculenta; Bacillus licheniformis; Candarave (Prov)

Para la investigación, los almidones de papa (Solanum tuberosum), camote (lpomoea batatas) y yuca (Manihot esculenta) fueron hidrolizados por la enzima amilasa obtenida por cultivo líquido de la bacteria termófila, designada como Bacillus licheniformis BA-3 y aislada de los géiseres de Calientes, Candarave, Tacna. Se obtuvo el extracto crudo, el cual fue filtrado, centrifugado y precipitado con sulfato de amonio al 60 % y dializado por 24 horas en refrigeración a - 5 °C. Asimismo, la bacteria termófila utilizada presentó el 99 % de identidad mediante la secuenciación del gen ARNr 16S. Se evaluó la concentración de azúcares reductores de los almidones y, a partir de ello, se determinó la cinética de velocidad enzimática propuesta por Michaelis-Menten, a concentraciones de 1 %, 1.5 %, 2 %, 2.5 % y 3 % de solución de cada almidón con 5 μl de enzima amilasa a temperatura de 50 °C y pH 7. Se obtuvieron las constantes de Michaelis- Menten (Km) de 0.4225 g/ml, 0.0024 g/ml y 0.1263 g/ml para Solanum tuberosum, lpomoea batatas y Manihot esculenta, respectivamente. De igual forma, se obtuvo valores de velocidad máxima (Vmax) de 0.00091 g/ml *min, 0.00011 g/ml*min y 0.00099 g/ml*min para cada almidón estudiado. Se concluyó que existe mayor afinidad de la enzima producida por Bacillus licheniformis BA-3 con el almidón de lpomoea batatas por ser el menor valor de Km obtenido.