Caracterización enzimática de la α-amilasa de la cepa termófila Bacillus licheniformis Bta-03 aislada de los géiseres de Calientes, Candarave - Tacna, 2013

Descripción del Articulo

La enzima amilasa ha recibido gran cantidad de atención a nivel mundial. Los microrganismos que pueden producir α-amilasas tienen aplicación comercial en industrias almidoneras tales como en alimento, textiles y detergentes, drogas y productos farmacéuticos, elaboración de cerveza y finos productos...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Ferrer Villena, Cristina Isabel
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2014
Institución:Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
Repositorio:UNJBG-Institucional
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:172.16.0.151:UNJBG/1913
Enlace del recurso:http://repositorio.unjbg.edu.pe/handle/UNJBG/1913
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Microorganismos termófilos
Bacillus licheniformis
Géiseres
Amilasas
Candarave (prov)
Tacna
Descripción
Sumario:La enzima amilasa ha recibido gran cantidad de atención a nivel mundial. Los microrganismos que pueden producir α-amilasas tienen aplicación comercial en industrias almidoneras tales como en alimento, textiles y detergentes, drogas y productos farmacéuticos, elaboración de cerveza y finos productos químicos. En este trabajo se estudió las características enzimáticas de la α-amilasa de la cepa Bacillus licheniformis BTA-03 aislada de los géiseres de Calientes-Candarave, con la finalidad de obtener una enzima que podría ser usada industrialmente. Se midió la actividad enzimática cualitativamente por medio de halos, se produjo la enzima en medio líquido cuando se hizo la fermentación de Bacillus licheniformis BTA-03, se purificó con sulfato de amonio, se obtuvo el efecto del pH y temperatura por medio de la actividad enzimática (U/ml) por el método del lugol, y se obtuvo el Km y Vmax de la α-amilasa. La temperatura óptima fue de 58 °C con una actividad de 10,669 U/ml, el pH óptimo fue de 6,7 con una actividad de 4,14 U/ml y la Vmax y el Km estimado fueron 229,537 μg de almidón hidrolizado/minuto y 8,724 mg/ml de la α-amilasa respectivamente.
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