Introducción: La expresión recombinante de toxinas de origen ofídico ha permitido potenciar su estudio tanto estructural y funcional, especialmente en sus aplicaciones biomédicas. Pictobina es una enzima similar a trombina del veneno de B. pictus, especie endémica del Perú, que presenta un alto potencial. Objetivo: producir la versión recombinante de Pictobina (rPictobina) en el modelo eucariótico Piccha pastoris, Métodos: Se inició con las síntesis comerciales de la secuencia nucleotídica de Pictobina (750 pb), que incorpora los sitios de restricción EcoR I y Not I. Esta secuencia fue amplificada por PCR, insertada en el vector pPICZα-C y clonada en E. coli OneShot TOP10. Posteriormente, se amplificó el plásmido pPICZα-C–rPictobina para su transformación y expresión en el sistema Pichia pastoris GS115. Resultados: La expresión se logró tras la inducción con metan...

Establece las características moleculares y estructurales de una nueva serinoproteasa (SVSP-Bb2) presente en el veneno de Bothrops barnetti. La metodología se basó en la extracción de RNA total a partir del veneno liofilizado de un espécimen de la serpiente B. barnetti, la conversión a cDNA complementario y la amplificación por medio de la acción en cadena de la polimerasa (PCR) utilizando cebadores previamente diseñados. Luego, se procedió a la purificación del DNA amplificado, la construcción de un vector de clonación conteniendo estos productos amplificados y la trasformación de cepas comerciales de Escherichia coli para su cultivo en medio Luria Bertani. Finalmente, tras la secuenciación, se determinó las características moleculares de un nueva serino proteasa bajo el nombre de SVSP-Bb2.

El objetivo de la presente investigación es producir recombinante la Pictobina (rPictobina), como una alternativa en el marco ético de las 3R y de productividad, que permita continuar su evaluación biológica. La estrategia experimental incluyó la síntesis comercial del gen de la Pictobina, su amplificación e inserción en el vector pPICZα-C. Posteriormente, se realizó su propagación en Escherichia coli OneShot TOP10 y su expresión en el sistema eucariótico Pichia pastoris GS115. La proteína recombinante fue identificada y caracterizada funcionalmente mediante ensayos in vitro. La expresión de rPictobina se logró tras la inducción con metanol al 0.5% durante 7 días, obteniéndose un rendimiento de 0.4 mg/L. El análisis por SDS-PAGE reveló una masa molecular de 49 kDa. Además, rPictobina mostró actividad sobre el sustrato sintético BApNA y el tripéptido D-Val-Leu-Arg...

Introduction. Snakebite envenomation is a public health problem worldwide and in Peru. Its current treatment relies on antivenoms produced in mammals; however, snake venom phospholipases A2 (PLA2) cause diverse and often irreversible toxic effects, highlighting the need for alternative therapies such as plant extracts.Objective. To evaluate the antioxidant capacity of lyophilized aqueous extracts of Piper aduncum (matico) and Plantago major (llantén), as well as their inhibitory action on the PLA2 from Lachesis muta venom. Methods. An in vitro experimental study was conducted with PLA2 purified by chromatography. Antioxidant activity was determined using DPPH and FRAP assays, and phenolic and flavonoid contents were quantified. Enzymatic inhibition was assessed with lyophilized aqueous extracts and fraction 4 from each sample. Results. Fractions inhibited purified PLA2 activity by 78.08...