Inmovilización enzimática de lipasa mediante el agente quitosano obtenido del exoesqueleto de cangrejo Cancer setosus

Descripción del Articulo

El presente trabajo se realizó con el objetivo de inmovilizar la lipasa sobre el quitosano por medio de un enlace covalente usando la base de Schiff como unión entre la enzima, glutaraldehído y quitosano. El quitosano es un derivado de la quitina, ambos presentan múltiples áreas de aplicación. El qu...

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Detalles Bibliográficos
Autor: Garcés Yapuchura, Mercedes
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2013
Institución:Universidad Nacional Mayor de San Marcos
Repositorio:UNMSM-Tesis
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:cybertesis.unmsm.edu.pe:20.500.12672/2357
Enlace del recurso:https://hdl.handle.net/20.500.12672/2357
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Lipasa
Enzimas inmobilizadas
Quitosano
Quitosano - Biotecnología
Cangrejos
https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#3.01.05
Descripción
Sumario:El presente trabajo se realizó con el objetivo de inmovilizar la lipasa sobre el quitosano por medio de un enlace covalente usando la base de Schiff como unión entre la enzima, glutaraldehído y quitosano. El quitosano es un derivado de la quitina, ambos presentan múltiples áreas de aplicación. El quitosano se ha obtenido en el laboratorio a partir de la cubierta de “cangrejo” Cancer setosus por el método químico, siendo modificado en el proceso de desacetilación usando la autoclave. El quitosano obtenido presenta un alto grado de desacetilación 67,06 determinado por espectroscopía infrarroja y bajo porcentaje de proteína 0,5445 % determinado por el método de Bradford, siendo el soporte para la inmovilización de la lipasa con un rendimiento del proceso de inmovilización de 49,55 % y el rendimiento de reciclado de la enzima inmovilizada fue de 79,40 %, según el modelo basado en la generación de ácido oleico a partir de la hidrólisis del aceite de oliva. Palabras claves: Quitosano, autoclave, lipasa inmovilizada, espectroscopía infrarroja, actividad específica enzimática, ácido oleico.
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