Uso del programa de bioinformática que transforman los informes del banco de datos por homología para la generación de una estructura espacial de proteína

Descripción del Articulo

This study reports the prediction of the folding of the globular polypeptide chain of amino acids that form the tertiary structure of the protein phosducin of the retina of an animal, activated by light radiation during the process of vision. It has used the program of bioinformatics algorithms that...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Guardia Jara, Juan Roosvelt
Formato: tesis doctoral
Fecha de Publicación:2009
Institución:Universidad Nacional de Trujillo
Repositorio:UNITRU-Tesis
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:dspace.unitru.edu.pe:20.500.14414/8163
Enlace del recurso:https://hdl.handle.net/20.500.14414/8163
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Aminoácidos, Proteína fosducina, Plegamiento de proteínas, Estructura terciaria
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description This study reports the prediction of the folding of the globular polypeptide chain of amino acids that form the tertiary structure of the protein phosducin of the retina of an animal, activated by light radiation during the process of vision. It has used the program of bioinformatics algorithms that transform data reports for approval by the generation of a spatial structure of protein, with the SwissModel and Data "Protein Data Bank", accessible via the Web page as ExPasy server or program DeepView, Swiss pdb-Prospects. Firstly, a model for analysis of amino acids to the primary structure of Phosducin, obtaining a secondary structure composed of eight helices, five sets of beta sheets and beta turns 16. The α helices and β sheets were generated by the polarization effect of amino acids that rotate through the polypeptide chain. Predicted the formation of the tertiary structure of globular protein folding phosducin as compact propellers α, β sheet and turns of the 16 amino acids, originated a greater accumulation of electrons around the globular folding was more likely greater accumulation of the flow of biological information to be transmitted to another protein.
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spelling Rodríguez Delfín, Luis AlbertoGuardia Jara, Juan Roosvelt2017-07-11T19:13:17Z2017-07-11T19:13:17Z2009-07-17https://hdl.handle.net/20.500.14414/8163This study reports the prediction of the folding of the globular polypeptide chain of amino acids that form the tertiary structure of the protein phosducin of the retina of an animal, activated by light radiation during the process of vision. It has used the program of bioinformatics algorithms that transform data reports for approval by the generation of a spatial structure of protein, with the SwissModel and Data "Protein Data Bank", accessible via the Web page as ExPasy server or program DeepView, Swiss pdb-Prospects. Firstly, a model for analysis of amino acids to the primary structure of Phosducin, obtaining a secondary structure composed of eight helices, five sets of beta sheets and beta turns 16. The α helices and β sheets were generated by the polarization effect of amino acids that rotate through the polypeptide chain. Predicted the formation of the tertiary structure of globular protein folding phosducin as compact propellers α, β sheet and turns of the 16 amino acids, originated a greater accumulation of electrons around the globular folding was more likely greater accumulation of the flow of biological information to be transmitted to another protein.En esta investigación se reporta la predicción del plegamiento globular de la cadena polipeptídica de los aminoácidos que conforman la estructura terciaria de la proteína fosducina de la retina de un bovino, activado por la radiación luminosa durante el proceso de la visión. Se ha utilizado algoritmos del programa de bioinformática que transforman los informes del banco de datos por homologa para la generación de una estructura espacial de proteína, con el programa Swiss-Model y el banco de datos “Protein Data Bank”, accesible vía página Web como el servidor de ExPasy o el programa DeepView, Pdb-Expectador suizo. En primer lugar, se modelo por análisis de aminoácidos a la estructura primaria de fosducina, obteniéndose una estructura secundaria conformada por ocho hélices, cinco grupos de hojas beta y 16 giros beta. Las hélices α y hojas β fueron generados por efecto de polarización de los aminoácidos que rotan a través de la cadena polipeptídica. Se predijo la formación de la estructura terciaria de la proteína fosducina como plegamiento globular compacta de las hélices α, hoja β y de los 16 giros de los aminoácidos, se originó mayor acumulación de los electrones en el entorno del plegamiento globular, siendo más probable la mayor acumulación del flujo de información biológica para ser transmitida a otra proteína.TesisspaUniversidad Nacional de TrujilloTDIN/029-030/2009;SUNEDUinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/pe/Universidad Nacional de TrujilloRepositorio institucional - UNITRUreponame:UNITRU-Tesisinstname:Universidad Nacional de Trujilloinstacron:UNITRUAminoácidos, Proteína fosducina, Plegamiento de proteínas, Estructura terciariaUso del programa de bioinformática que transforman los informes del banco de datos por homología para la generación de una estructura espacial de proteínainfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisDoctoradoDoctor en Ciencias e IngenieríaDoctorado en Ciencias e IngenieríaUniversidad Nacional de Trujillo.Escuela de PosgradoORIGINALTesis DoctoradoX - Juan R. 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