CARACTERIZACIÓN DE LA ENZIMA AMILASA DE LA BACTERIA TERMÓFILA Bacillus licheniformis BA-3 AISLADA DE LOS GÉISERES DE CANDARAVE (TACNA-PERÚ)
Descripción del Articulo
En la presente investigación se aisló una bacteria termófila productora de enzima amilasa, de los géiseres de Calientes, Candarave (Tacna-Perú), la cual por análisis de la secuencia del gen ARNr 16S presentó un 99 % de identidad con Bacillus licheniformis. Para determinar la capacidad amilolítica se...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2019 |
| Institución: | Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann |
| Repositorio: | Revistas - Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:revistas.unjbg.edu.pe:article/516 |
| Enlace del recurso: | https://revistas.unjbg.edu.pe/index.php/cyd/article/view/516 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Bacillus licheniformis Enzimas bacterianas Géiseres Candarave (Prov.) Tacna (Dpto.) Bacterias hipertermófilas |
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CARACTERIZACIÓN DE LA ENZIMA AMILASA DE LA BACTERIA TERMÓFILA Bacillus licheniformis BA-3 AISLADA DE LOS GÉISERES DE CANDARAVE (TACNA-PERÚ)Ferrer Villena, Cristina IsabelZuñiga Llanos, Ariadna ZatyuriSalazar Quispe, Israel JoséNaquiche Calero, Ana JulissaZapata Málaga, Helena BeatrizCastellanos Cabrera, RobertoBacillus licheniformisEnzimas bacterianasGéiseresCandarave (Prov.)Tacna (Dpto.)Bacterias hipertermófilasEn la presente investigación se aisló una bacteria termófila productora de enzima amilasa, de los géiseres de Calientes, Candarave (Tacna-Perú), la cual por análisis de la secuencia del gen ARNr 16S presentó un 99 % de identidad con Bacillus licheniformis. Para determinar la capacidad amilolítica se evaluó en medio sólido presentando un halo de hidrólisis de 29,5 mm de diámetro a las 72 horas. En la evaluación de la producción de amilasa se obtuvo una concentración máxima de 1410,57µg/mL de azúcares reductores a inicios de la fase estacionaria a 54,6 horas de incubación a 60 °C y pH 7. El extracto amilolítico tuvo un grado de purificación de 2,3 veces con sulfato de amonio, actuando a una temperatura óptima de 58 °C con una actividad de 10,7 U/mL ya un pH óptimo de 6,7 con una actividad de 8,3 U/mL, además la velocidad máxima (Vm) fue de 229,5µg de almidón hidrolizado por ml de enzima por minuto y el valor de la constante de Michaelis (Km) fue de 8,7 mg de almidón por mL enzima.Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann2019-05-03info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistas.unjbg.edu.pe/index.php/cyd/article/view/51610.33326/26176033.2015.20.516Science and Development; No. 20 (2015): Ciencia & Desarrollo; 65-70Ciencia & Desarrollo; Núm. 20 (2015): Ciencia & Desarrollo; 65-70Ciência e Desenvolvimento; n. 20 (2015): Ciencia & Desarrollo; 65-702617-60332304-889110.33326/26176033.2015.20reponame:Revistas - Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmanninstname:Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmanninstacron:UNJBGspahttps://revistas.unjbg.edu.pe/index.php/cyd/article/view/516/510Derechos de autor 2022 Ciencia & Desarrolloinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:revistas.unjbg.edu.pe:article/5162022-08-02T18:52:40Z |
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En la presente investigación se aisló una bacteria termófila productora de enzima amilasa, de los géiseres de Calientes, Candarave (Tacna-Perú), la cual por análisis de la secuencia del gen ARNr 16S presentó un 99 % de identidad con Bacillus licheniformis. Para determinar la capacidad amilolítica se evaluó en medio sólido presentando un halo de hidrólisis de 29,5 mm de diámetro a las 72 horas. En la evaluación de la producción de amilasa se obtuvo una concentración máxima de 1410,57µg/mL de azúcares reductores a inicios de la fase estacionaria a 54,6 horas de incubación a 60 °C y pH 7. El extracto amilolítico tuvo un grado de purificación de 2,3 veces con sulfato de amonio, actuando a una temperatura óptima de 58 °C con una actividad de 10,7 U/mL ya un pH óptimo de 6,7 con una actividad de 8,3 U/mL, además la velocidad máxima (Vm) fue de 229,5µg de almidón hidrolizado por ml de enzima por minuto y el valor de la constante de Michaelis (Km) fue de 8,7 mg de almidón por mL enzima. |
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