OPTIMIZACIÓN DEL PROCESO DE INMOVILIZACIÓN DE LIPASA PRODUCIDA POR Marinobacter sp CH27 EN OCTADECILO-SEPABEAD

Descripción del Articulo

El objetivo de esta investigación fue optimizar el proceso de inmovilización de la lipasa producida por Marinobacter sp CH27 en el soporte hidrofóbico octadecilo-sepabead por adsorción interfacial utilizando el diseño experimental Box-Behnken a 3 factores y 3 niveles con 12 experimentos y 3 réplicas...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores: Fernández Jeri, Yadira, Zavaleta, Amparo I., Muñoz Jáuregui, Ana María
Formato: artículo
Fecha de Publicación:2016
Institución:Sociedad Química del Perú
Repositorio:Revista de la Sociedad Química del Perú
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/137
Enlace del recurso:https://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/137
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Lipase
Marinobacter sp
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Lipasa
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spelling OPTIMIZACIÓN DEL PROCESO DE INMOVILIZACIÓN DE LIPASA PRODUCIDA POR Marinobacter sp CH27 EN OCTADECILO-SEPABEADOPTIMIZATION OF THE PROCESS OF IMMOBILIZATION OF LIPASE PRODUCED BY Marinobacter sp CH27 IN OCTADECILO – SEPABEADFernández Jeri, Yadira Zavaleta, Amparo I. Muñoz Jáuregui, Ana María LipaseMarinobacter spinmovilizationoctadecyl - sepabeadresponse surface methodologyLipasaMarinobacter spinmovilizaciónoctadecilo sepabeadmetodología superficie respuestaEl objetivo de esta investigación fue optimizar el proceso de inmovilización de la lipasa producida por Marinobacter sp CH27 en el soporte hidrofóbico octadecilo-sepabead por adsorción interfacial utilizando el diseño experimental Box-Behnken a 3 factores y 3 niveles con 12 experimentos y 3 réplicas en el punto central. Las variables y los niveles seleccionados fueron: fuerza iónica (2,5; 5,0 y 10,0 mM), tiempo (30, 60 y 120 min) y pH (6,0; 7,0 y 8,0) y las variables respuestas fueron la actividad de la enzima inmovilizada y el porcentaje de inmovilización. Los parámetros óptimos del proceso de inmovilización fueron: pH 6,62; 30 min y fuerza iónica 10 mM. Luego de ajustar los parámetros al modelo polinomial cuadrático, la actividad de lipasa inmovilizada fue de 11,16 U/g soporte con 81,50 % y 74,0 % de actividad relativa y rendimiento de inmovilización, respectivamente.The aim of these research was the optimize in the support hydrophobic octadecilo-sepabead by interfacial adsorption, for which the experimental design was used Box-Behnken 3 factors and 3 levels with a total of 12 experiments and 3 replicas on the central point. The variables and their levels selected were: force Ionic (2.5, 5.0 and 10.0 mM), time (30, 60 and 120 min) and pH (6.0; 7.0 and 8.0) and them variable answers were the activity of the enzyme immobilized (U/g support) and the percentage immobilization. The optimum parameters of the immobilization process were: pH 6.62, 30 min and ionic strength 10 Mm. After adjust the parameters to the model polynomial quadratic, is obtained 11,16 U/g support for the activity of lipase immobilized, with 81.50% and 74.0% of activity relative and performance of immobilization respectively.Sociedad Química del Perú2016-12-31info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontextotextapplication/pdfhttps://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/13710.37761/rsqp.v82i4.137Revista de la Sociedad Química del Perú; Vol. 82 Núm. 4 (2016): Revista de la Sociedad Química Del Perú; 480 - 490Journal of the Chemical Society of Peru; Vol. 82 No. 4 (2016): Journal of Sociedad Química Del Perú; 480 - 4902309-87401810-634X10.37761/rsqp.v82i4reponame:Revista de la Sociedad Química del Perúinstname:Sociedad Química del Perúinstacron:SQPspahttps://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/137/117Derechos de autor 2016 Sociedad Química del Perúhttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.esinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/1372020-03-03T21:56:37Z
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