PURIFICACIÓN Y ALGUNAS PROPIEDADES BIOQUÍMICAS Y MOLECULARES DE UNA NUEVA FOSFOLIPASA A2 NO MIOTÓXICA DEL VENENO DE LA SERPIENTE Bothrops atrox

• Autores: Quispe, Edwin, Torrejón, Daniel, Bautista, Lorgio, Sandoval, Gustavo, Rodríguez, Edith, Lazo, Fanny, Vivas Ruiz, Dan, Yarlequé, Armando
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2019
• Institución: Sociedad Química del Perú
• Repositorio: Revista de la Sociedad Química del Perú
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/263
• Enlace del recurso: https://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/263
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Bothrops atrox; venom; purification; acidic phospholipase A2; myotoxicity; veneno; purificación; fosfolipasa A2 ácida; miotoxicidad

Las fosfolipasas A2 (PLA2 ) del veneno de las serpientes, son enzimas con una variedad de efectos biológicos, debido a sus diferentes isoformas y algunas pudiendo ser miotoxinas. El objetivo de la investigación fue purificar, caracterizar y evaluar la actividad miotóxica de una isoforma de PLA2 ácida (BaPer-PLA2a). Se purificó por DEAE Sephadex-A50, Sephadex-G75 y un sistema automatizado de presión media-NGC. La BaPer-PLA2a tuvo una actividad específica de 34,1 U/mg y un peso molecular de ~14,5 kDa por PAGE-SDS en condiciones no reductoras. Del veneno se obtuvo el ARN total, para la síntesis de ADNc y un amplificado de ~480 pb. Se dedujo de la secuencia de ADNc una proteína madura de 124 aminoácidos con un punto isoeléctrico (4,41), siendo una isoforma ácida, asimismo presentó una estructura primaria con regiones conservadas y los residuos His48, Asp49 y Tyr52 identificados en el centro catalítico. Adicionalmente, el modelo teórico estructural posee una identidad mayor al 70 % con otras PLA2 ácidas. Finalmente, la BaPer-PLA2a no presenta actividad miotóxica, sin embargo, al combinarla con la isoforma de PLA2 básica incrementó la actividad miotoxina de esta última en 21,58 %.