Desenvolvimiento de novos peptídeos antimicrobianos a partir de proteínas de dos venenos das serpentes peruanas Bothros pictus y Bothriposis oligolepis

Descripción del Articulo

Tesis
Detalles Bibliográficos
Autor: Sulca Lopez, Marcos Alejandro
Formato: tesis doctoral
Fecha de Publicación:2016
Institución:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria
Repositorio:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATI
Lenguaje:portugués
OAI Identifier:oai:renati.sunedu.gob.pe:renati/870
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Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Actividad antimicrobiana
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spelling Machini, Maria T.Sulca Lopez, Marcos Alejandro2019-05-27T16:46:01Z2019-05-27T16:46:01Z2016-08-30http://renati.sunedu.gob.pe/handle/sunedu/393227TesisEl problema de la resistencia de los antibióticos por micro organismos patógenos promueve el estudio de nuevos antimicrobianos. Este trabajo tuvo como objetivo desarrollar nuevos pedidos antimicrobianos (AMPS) a partir de las secuencias amino ácidos de proteína con actividad antimicrobiana de venenos de serpiente peruanas. Se eligió a) la fosfolipasa a2 (pla2) del veneno de la serpiente de Bothrops pictus y b) de proteínas antimicrobianas de tres venenos de serpientes peruanas poco estudiados, de este grupo se seleccionó el veneno de Botheriopsis oligolepis que fue el más activo para aislar proteínas antimicrobianas y secuenciarlas para identificación. Fueron escogidos fragmentos peptídicos de las proteínas que presenten actividad como amp2 conocidas. Los péptidos fueron sistematizados y testados para sus actividades antimicrobianas. El péptido pla2-1 de b pictus fue el más activo. Las proteínas responsables de la actividad antimicrobiana de b. Oligolepis fueron: metalloproteinases, serine-proteasas y lectinas. Tres péptidos fueron diseñados a partir de cada una de estas proteinas (bo-ser1, bo-met1 e bo-lec1), siendo el bo-met1 es el más activo. Por primera vez se ha demostrado que los venenos de serpientes peruanas pueden ser fuentes naturales de AMPS.Bolsa CNPqTesisapplication/pdfporUniversidade de São PauloBRinfo:eu-repo/semantics/openAccessSuperintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria - SUNEDURegistro Nacional de Trabajos de Investigación - RENATIreponame:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATIinstname:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitariainstacron:SUNEDUActividad antimicrobianaVeneno de serpientePéptido antimicrobianoLectina tipo Chttp://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03Desenvolvimiento de novos peptídeos antimicrobianos a partir de proteínas de dos venenos das serpentes peruanas Bothros pictus y Bothriposis oligolepisinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade de São Paulo. Instituto de QuímicaCiencias naturalesDoctoradoDoctor en Ciencias en el Programa: Ciencias Biológicas con mención en Bioquímicahttp://purl.org/pe-repo/renati/level#doctorhttp://purl.org/pe-repo/renati/type#tesisORIGINALSulca lopez_TESIS.pdfSulca lopez_TESIS.pdfapplication/pdf6297369https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/870/1/Sulca%20lopez_TESIS.pdf836e6a5341e55598f8add3126605a696MD51TEXTSulca lopez_TESIS.pdf.txtSulca lopez_TESIS.pdf.txtExtracted texttext/plain289591https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/870/3/Sulca%20lopez_TESIS.pdf.txtb23dbf029a16e6ed35eced337232c14aMD53THUMBNAILSulca lopez_TESIS.pdf.jpgSulca lopez_TESIS.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1522https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/870/4/Sulca%20lopez_TESIS.pdf.jpgbe9f069e86c2af17df4ba21eafdcc8ceMD54LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/870/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52renati/870oai:renati.sunedu.gob.pe:renati/8702020-09-14 11:22:45.297Registro Nacional de Trabajos de Investigaciónrenati@sunedu.gob.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