Caracterización molecular y funcional de la metaloproteasa tipo III del veneno de la serpiente Bothrops pictus (Serpentes: Viperidae)
Descripción del Articulo
Bothrops pictus es una serpiente que habita la costa central peruana, en cuyo veneno se puede encontrar proteínas como las metaloproteasas I y III. Para el estudio de Pictolisina III, se extrajo veneno de 4 especímenes mantenidos en el serpentario Oswaldo Meneses -UNMS M. S e realizó la extracción d...
Autor: | |
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Formato: | tesis de maestría |
Fecha de Publicación: | 2024 |
Institución: | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
Repositorio: | UNMSM-Tesis |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:cybertesis.unmsm.edu.pe:20.500.12672/24175 |
Enlace del recurso: | https://hdl.handle.net/20.500.12672/24175 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Venenos - Análisis Serpientes Metaloproteinasas https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.00 |
Sumario: | Bothrops pictus es una serpiente que habita la costa central peruana, en cuyo veneno se puede encontrar proteínas como las metaloproteasas I y III. Para el estudio de Pictolisina III, se extrajo veneno de 4 especímenes mantenidos en el serpentario Oswaldo Meneses -UNMS M. S e realizó la extracción de mR NA utilizando TR Izol,se empleó el Kit OneS criptc DNA S ynthesis para obtener cDNA y se realizó la amplificación del gen de Pictolisina-III mediante el uso de primers previamente diseñ ados. E l análisis molecular obtenido mediante el uso de programas bioinformáticos mostró que la secuencia del cDNA de Pictolisina III es de 2295 pb y codifica para una proteína de 610 aa, los cuales conservan un predominio y 3 dominios estructurales: Metaloproteasa, tipo desintegrina y rica en cisteína. S e purificó Pictolisina-III mediante 3 pasos cromatográficos: primero, mediante cromatografía de exclusión molecular en una columna de S ephacryl S -200; segundo, cromatografía de intercambio aniónico utilizando una columna DE AE A-50 con gradiente salina de 0.0 a 0.6 M y finalmente, cromatografía de exclusión molecular con una columna de S ephadex G-100. La pureza de la enzima fue verificada utilizando C romatografía de presión media empleando una columna E Nrich Q S E C 70. La enzima fue purificada 11.53 veces con un rendimiento del 3.85% y mediante un S DS -PAGE se obtuvo una sola banda proteica de 62 kDa en condiciones no reductoras. C on la proteína purificada se realizaron ensayos bioquímicos y se determinó que esta fue termoestable hasta los 55 ºC y presentó un pH óptimo de 7.5. |
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Nota importante:
La información contenida en este registro es de entera responsabilidad de la institución que gestiona el repositorio institucional donde esta contenido este documento o set de datos. El CONCYTEC no se hace responsable por los contenidos (publicaciones y/o datos) accesibles a través del Repositorio Nacional Digital de Ciencia, Tecnología e Innovación de Acceso Abierto (ALICIA).
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