Engineering a Fusion Protein Biomaterial Based on SpyTag/ SpyCatcher Bioconjugation of Elastin and Collagen Synthetic Proteins

Descripción del Articulo

Artículo sustentado el 04 de junio 2025 para la obtención del título profesional de Bioingeniera.
Detalles Bibliográficos
Autores: Argüelles Luyo, César Felipe, Toledo Garcia, Pedro Alfredo
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2025
Institución:Universidad de Ingeniería y tecnología
Repositorio:UTEC-Institucional
Lenguaje:inglés
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Nivel de acceso:acceso abierto
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The proteins were successfully expressed in Escherichia coli strain JM109(DE3) and efficiently purified via histidine affinity chromatography, attaining concentrations of 146.6 μg/mL for Scl2-ST and 124.3 μg/mL for ELP-SC. Following this, we optimized the in vitro bioconjugation process by adjusting the molar ratio of Scl2-ST to ELP-SC to 2:1, maximizing the yield of the fusion protein through the application of diafiltration. Morphological characterization of the fusion and its components was conducted using scanning electron microscopy, confirming that Scl2-ST retained its triple-helical structure, elastin-like polypeptide exhibited self-aggregation, and the fused protein formed a porous network. Our results indicate promising opportunities for scalability innovations, particularly through bioreactor-based production of the bioconjugation, which could allow for the full characterization and further development of this novel biomaterial.La bioconjugación permite el control preciso de las propiedades estructurales y funcionales en el desarrollo de biomateriales al facilitar la unión covalente de biomoléculas funcionales. En este estudio, desarrollamos y optimizamos una estrategia de bioconjugación para fusionar proteínas recombinantes similares al colágeno y la elastina utilizando el sistema SpyTag/SpyCatcher. Las proteínas fueron expresadas con éxito en la cepa de Escherichia coli JM109(DE3) y purificadas eficientemente mediante cromatografía de afinidad a histidina, alcanzando concentraciones de 146.6 μg/mL para Scl2-ST y 124.3 μg/mL para ELP-SC. Posteriormente, optimizamos el proceso de bioconjugación in vitro ajustando la proporción molar de Scl2-ST a ELP-SC a 2:1, maximizando el rendimiento de la proteína fusionada mediante la aplicación de diafiltración. La caracterización morfológica de la fusión y sus componentes se realizó mediante microscopía electrónica de barrido, confirmando que Scl2-ST conservó su estructura de triple hélice, el polipéptido tipo elastina mostró autoagregación, y la proteína fusionada formó una red porosa. Nuestros resultados indican oportunidades prometedoras para innovaciones en escalabilidad, particularmente mediante la producción de la bioconjugación basada en biorreactores, lo que podría permitir la caracterización completa y el desarrollo posterior de este nuevo biomaterial.Tesisapplication/pdfengACS PublicationsPEinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Repositorio Institucional UTECUniversidad de Ingeniería y Tecnología - UTECreponame:UTEC-Institucionalinstname:Universidad de Ingeniería y tecnologíainstacron:UTECTissue regenerationScaffoldCollagenElastinSpyTag-SpyCatcherSEMhttps://purl.org/pe-repo/ocde/ford#3.04.04https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.09.02Engineering a Fusion Protein Biomaterial Based on SpyTag/ SpyCatcher Bioconjugation of Elastin and Collagen Synthetic ProteinsIngeniería de un biomaterial de proteína de fusión basado en la bioconjugación spytag/spycatcher de proteínas sintéticas de elastina y colágenoinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisSUNEDUBioingenieríaUniversidad de Ingeniería y Tecnología. BioingenieríaTítulo ProfesionalBioingeniero06784788https://orcid.org/0000-0003-1689-84287473347575882036https://orcid.org/0009-0003-0554-9545https://orcid.org/0000-0001-5978-6683511016Saavedra Espinoza, HarryRatti Parandelli, AlejandraDonayre Torres, Albertohttps://purl.org/pe-repo/renati/level#tituloProfesionalhttps://purl.org/pe-repo/renati/type#tesisORIGINALArgüelles y Toledo_Tesis.pdfArgüelles y Toledo_Tesis.pdfapplication/pdf311132http://repositorio.utec.edu.pe/bitstream/20.500.12815/442/1/Arg%c3%bcelles%20y%20Toledo_Tesis.pdf82d61c296ea052c8f72d885861f94494MD51open accessArguelles y Toledo_Autorizacion.pdfArguelles y Toledo_Autorizacion.pdfapplication/pdf154432http://repositorio.utec.edu.pe/bitstream/20.500.12815/442/6/Arguelles%20y%20Toledo_Autorizacion.pdf2eb91a17783f7e3ca4e51ea958597155MD56metadata only accessArguelles y Toledo_Acta de sustentación.pdfArguelles y Toledo_Acta de sustentación.pdfapplication/pdf267337http://repositorio.utec.edu.pe/bitstream/20.500.12815/442/7/Arguelles%20y%20Toledo_Acta%20de%20sustentaci%c3%b3n.pdf03edfb9b78937be5ba09bbb3676e4e46MD57metadata only accessArguelles y Toledo _Reporte de similitud.pdfArguelles y Toledo _Reporte de similitud.pdfapplication/pdf10498596http://repositorio.utec.edu.pe/bitstream/20.500.12815/442/8/Arguelles%20y%20Toledo%20_Reporte%20de%20similitud.pdff6a6313617800d9a4cf062ad83344cb9MD58metadata only accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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