Genómica comparativa y análisis estructural de la regulación génica de Limosilactobacillus reuteri para la producción del 1,3-propanodiol y 3- hidroxipropionaldehido

• Autor: Avila Rodriguez, Melanie Abril
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2024
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: UNMSM-Tesis
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:cybertesis.unmsm.edu.pe:20.500.12672/24016
• Enlace del recurso: https://hdl.handle.net/20.500.12672/24016
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Limosilactobacillus reuteri; Proteína; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.02.03; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03

El 1,3-propanodiol (PDO) y el 3-hidroxipropionaldehído (HPA) son compuestos orgánicos sintetizados de manera biológica o artificialmente, ambos son utilizados como precursores de sustancias químicas modernas, incluyendo cosméticos, alimentos, lubricantes y productos médicos, y para la producción de polímeros. Limosilactobacillus reuteri es una bacteria hetero fermentativa que puede producir PDO y HPA a partir de glicerol. La conversión de glicerol en HPA y PDO por L. reuteri se realiza mediante enzimas codificadas por genes cuya organización o regulación aún no se ha descrito completamente. El objetivo de la presente tesis fue realizar el análisis estructural de la regulación génica de L. reuteri. En principio, se compararon las secuencias entre genomas de L. reuteri y especies con organización genética conocida para estos genes como Secundilactobacillus collinoides, Klebsiella pneumoniae y Salmonella Typhimurium, utilizando la herramienta BLAST. Como resultado, se obtuvo que los genes en el operón pdu en L. reuteri están organizados de manera más similar a S. collinoides y Salmonella Typhimurium que a K. pneumoniae. En estas tres bacterias, este operón cuenta con la proteína PocR, siendo esta proteína la reguladora transcripcional para las tres especies. Utilizando un método de modelado de homología y un método de modelado utilizando Deep neural networks, se modeló la estructura de la proteína PocR de L. reuteri, identificando un dominio de unión al ADN de tipo AraC y un dominio de unión a cobalamina. Estos resultados sugieren que, en L. reuteri, PocR podría regular el uso de glicerol como fuente de carbono en relación con la síntesis de cobalamina. Esta hipótesis se ve respaldada por el hecho de que glicerol dehidratasa, la enzima que convierte el glicerol en HPA, es una enzima dependiente de cobalamina. Este estudio concluye proporcionando nuevas perspectivas sobre la regulación génica de la producción de HPA y PDO en L. reuteri y sienta bases para futuras investigaciones en este campo.