Clonación génica de L-asparaginasa de Bacillus sp CH11 aislado de las salinas de Chilca - Cañete y análisis bioinformático

• Autor: Arredondo Nuñez, Annsy Camila
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2022
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: UNMSM-Tesis
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:cybertesis.unmsm.edu.pe:20.500.12672/19548
• Enlace del recurso: https://hdl.handle.net/20.500.12672/19548
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Bacillus (Bacteria); Asparaginasa; Bioinformática; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.02.03; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03

Analiza mediante bioinformática la L-asparaginasa de Bacillus sp. CH11 aislado de las salinas de Chilca en Perú. Para ello, el gen ansA se clonó en Escherichia coli DH5α. Luego, las secuencias de nucleótidos y aminoácidos fueron analizadas por programas bioinformáticos. La proteína no presentó péptido señal, tenía un peso molecular de 36,49 kDa, una pI de 4,7 y un índice de inestabilidad de 39,5. La estructura secundaria mostró una conformación con una probabilidad de 78,4%; 49,5% y 12,8% de hélices α, láminas β plegadas y giros β, respectivamente. La predicción de la estructura terciaria analizada por Verify3D mostró un 92,55% de residuos <0,2 (3D/1D) y un 91,2% de residuos en regiones energéticamente favorables según el diagrama de Ramachandran. La proteína corresponde a un homodímero que incluye los residuos Thr12, Ser54, Thr85, Asp86, Gln112 y Lys156 en su sitio catalítico; y Ile155, Glu232, Thr264, Cys266, Thr295, Glu296 en su sitio alostérico. Los cambios encontrados fueron Leu4Lys y Ala174Thr. El análisis in silico de L-asparagina de Bacillus sp. CH11 permitió conocer la conformación y características estructurales de esta enzima para su potencial uso en medicina y en termoprocesado de alimentos.