Aproximación Inmuno-Proteómica de Lectinas Presentes en Chenopodium Pallidicaule Aellen (Cañihua), y su Bioprospección en el Mecanismo de Defensa de las Plantas por Análisis Bioinformático. Arequipa, 2016

• Autor: Durán Márquez, María Del Pilar
• Formato: tesis de maestría
• Fecha de Publicación: 2017
• Institución: Universidad Católica de Santa María
• Repositorio: UCSM-Tesis
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:repositorio.ucsm.edu.pe:20.500.12920/6613
• Enlace del recurso: https://repositorio.ucsm.edu.pe/handle/20.500.12920/6613
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Proteómica; espectrometría de masa; Chenopodium pallidicaule aellen (Cañihua); lectina; arcelina; electroforesis bidimensional

Innumerables procesos biológicos se dan in el interior de los sistemas biológicos, los cuales muchas veces son imperceptibles dada la complejidad de los mismos. Desde la purificación de proteínas hasta la edición de genes las plataformas OMICAS han contribuido significativamente. Así por ejemplo hoy se conoce que las plantas poseen un mecanismo intrínseco almacenado en su genoma, que es el responsable de la defensa de las mismas frente a una amenaza, desde una plaga hasta un proceso de contaminación; lo cual se traduce como un mecanismo de defensa. Nuestra riqueza en cultivares andinos evidencia este mecanismo en sus niveles de expresión dado fundamentalmente por la expresión de lectinas e inhibidores de serinoproteasas. El presente trabajo de investigación, pretende identificar la presencia de lectinas en la expresión de Chenopodium pallidicaule aellen (Cañihua). La presencia de una arcelina (lectina), fue identificada estructuralmente por electroforesis (1D). La electroforesis bidimensional reveló que la proteína posee una masa molecular aproximadamente de 33 kDa y un punto isoeléctrico de 5.5 lo que revela que se trata de una proteína con un ligero carácter ácido. Por otro lado, los estudios de electrotransferencia (Western blot), revelaron que se trataba de una proteína con una mayor densidad de expresión (mayor spot), así como los estudios de espectrometría de masas (MALDI-TOF), fue posible el secuenciamiento con un alto grado de fidelidad como fue evidenciada la secuencia de los 13 péptidos trípticos. El análisis bioinformático de la secuencia deducida, nos reveló que la proteína purificada se trata de una Arcelina, que forma parte de la familia de las lectinas vegetales, la cual mostró regiones altamente conservadas como lo muestra el estudio de homología secuencial. Se logró caracterizar una arcelina (lectina) a partir de semillas de Chenopodium pallidicaule aellen (Cañihua), la cual constituye una herramienta molecular de vital importancia en la especie por ser parte de la familia de proteínas presentes en las plantas y que forman parte del conjunto de moléculas que actúan en el mecanismo de defensa de las mismas, lo cual constituye desde el punto de vista biotecnológica un frente importante en la protección y conservación del medio ambiente al contribuir con la disminución del uso de los diferentes plaguicidas que se han convertido en un una amenaza creciente de contaminación ambiental. PALABRAS CLAVES: Proteómica, espectrometría de masa, Chenopodium pallidicaule aellen (Cañihua), lectina, arcelina y electroforesis bidimensional.