La trombospondina de la saliva (TSP1) retarda la transmisión del VIH/SIDA

• Autores: Taboada Vega, Manuel, Navincopa Flores, Marcos, Ticona Chávez, Eduardo, Olivera García, José
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2002
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe:article/3587
• Enlace del recurso: https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/odont/article/view/3587
• Nivel de acceso: acceso abierto

La trombospondina (TSPI) es una glicoproteína trimérica de P.M. 420 KD y 420,000-D (unidades de D-glucosa), proveniente de una familia de proteínas solubles, caracterizadas por poseer lugares de unión que son en número de cinco; estas son: a)Dominio heparin - sulfato proteoglicanos HSPCs; b)Dominio alfa V beta 3 integrin - arginina (Ar.) - glicina (Gly) - aspártico (Asp.) - alanina (Ala.) y con Ca 2+; c)Subdominio Valina (Val.) - treonina (Thr.) - cisteína (Cys.) - glicina (Gly.) - CD36 (receptor) o gp IV con su carboxil terminal; d)Collagen triple hélice unido al procolágeno de la trombospondina (TSPI), como se muestra en el siguiente esquema: ESQUEMA Nro. 1 Otra de las características de esta familia glicoprotéica, es considerada también como proteina moduladora en la regulación de la emigración y proliferación celular, manifestada durante la evolución de la angiogénesis, en heridas cicatrizadas y en la tumorgénesis. Así mismo, participa en la generación y en el empalme (unir, ligar) de la duplicación de genes y en número insospechado de homologías de TSP y la unión con otras matrices y proteínas solubles, por consiguiente por lo expuesto, su mecanismo bioquímico, genético, fisiológico todavía aún es desconocido.