Partial purification of toxins HI1, HI2 and HI3 from Hadruroides lunatus Koch, 1867 scorpion venom (Scorpionida : Vejovidae)
Descripción del Articulo
The proteins from the venom of the scorpion Hadruroides lunatus were separated by ionexchange chromatography on CM-Sephadex C-25 with 0,05M ammonium acetate buffer pH 7, getting six protein peaks in the process. The toxicity tests allowed the identification of three toxins that were denominated Hl1,...
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Formato: | artículo |
Fecha de Publicación: | 2002 |
Institución: | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
Repositorio: | Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:ojs.csi.unmsm:article/2511 |
Enlace del recurso: | https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/2511 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Toxina Hadruroides lunatus escorpión veneno de escorpión Toxin scorpion scorpion venom |
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Partial purification of toxins HI1, HI2 and HI3 from Hadruroides lunatus Koch, 1867 scorpion venom (Scorpionida : Vejovidae)Purificación parcial de las toxinas HI1, HI2 y HI3 del veneno del escorpión Hadruroides lunatus Koch, 1867 (Scorpionida: Vejovidae)RPIONIDA: VEJOVIDAE)Escobar, EnriqueRivera, CarlosTincopa, LuzRivera, DaniToxinaHadruroides lunatusescorpiónveneno de escorpiónToxinHadruroides lunatusscorpionscorpion venomThe proteins from the venom of the scorpion Hadruroides lunatus were separated by ionexchange chromatography on CM-Sephadex C-25 with 0,05M ammonium acetate buffer pH 7, getting six protein peaks in the process. The toxicity tests allowed the identification of three toxins that were denominated Hl1, Hl2 y Hl3; which immobilize, respectively, insects (Grillus sp.), crustaceans (Porcellio laevis) and the inoculated limb of white mice. The three toxins are basic proteins and have no proteolitic or phospholipase activity. In addition, Hl3 increases the plasmatic level of creatine kinase after its inoculation in the gastrocnemius muscle of mice. By PAGE-SDS, Hl3 shows only one protein band of 12,5 KDa, while the other toxins have protein contaminants.Se han separado las proteínas del veneno del escorpión Hadruroides lunatus, por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M, pH 7, y se obtuvieron seis picos de proteína. Los ensayos de toxicidad de las fracciones colectadas han permitido identificar 3 toxinas que hemos denominado Hl1, Hl2 y Hl3, las cuales paralizan, respectivamente, insectos (Grillus sp.), crustáceos (Porcellio laevis) y la extremidad inoculada de ratones albinos. Las tres toxinas son de naturaleza básica, y carecen de actividad proteolítica y fosfolipásica. Adicionalmente, Hl3 aumenta los niveles plasmáticos de creatina kinasa, luego de ser inoculada en el músculo gastrocnemius de ratones albinos. Por electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (PAGE-SDS), se ha determinado que Hl3 muestra una sola banda proteica de 12,5 KDa, mientras que las otras toxinas poseen contaminantes proteicos.Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Facultad de Ciencias Biológicas2002-07-15info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/251110.15381/rpb.v9i1.2511Revista Peruana de Biología; Vol. 9 Núm. 1 (2002); 3-10Revista Peruana de Biología; Vol. 9 No. 1 (2002); 3-101727-99331561-0837reponame:Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstname:Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstacron:UNMSMspahttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/2511/2204Derechos de autor 2002 Enrique Escobar, Carlos Rivera, Luz Tincopa, Dani Riverahttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.csi.unmsm:article/25112020-05-25T18:28:21Z |
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The proteins from the venom of the scorpion Hadruroides lunatus were separated by ionexchange chromatography on CM-Sephadex C-25 with 0,05M ammonium acetate buffer pH 7, getting six protein peaks in the process. The toxicity tests allowed the identification of three toxins that were denominated Hl1, Hl2 y Hl3; which immobilize, respectively, insects (Grillus sp.), crustaceans (Porcellio laevis) and the inoculated limb of white mice. The three toxins are basic proteins and have no proteolitic or phospholipase activity. In addition, Hl3 increases the plasmatic level of creatine kinase after its inoculation in the gastrocnemius muscle of mice. By PAGE-SDS, Hl3 shows only one protein band of 12,5 KDa, while the other toxins have protein contaminants. |
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Revista Peruana de Biología; Vol. 9 Núm. 1 (2002); 3-10 Revista Peruana de Biología; Vol. 9 No. 1 (2002); 3-10 1727-9933 1561-0837 reponame:Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcos instname:Universidad Nacional Mayor de San Marcos instacron:UNMSM |
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