Caracterização estrutural e funcional de uma serinoprotease TLBm, isolada a partir do veneno total de Bothrops marajoensis

Descripción del Articulo

En este estudio, se enfoca en la reevaluación de toxinas aisladas bajo metodologías mejoradas de HPLC y espectrometría de masas para detectar componentes no estudiados. Se destaca la importancia de investigar la serpiente Bothrops marajoensis, una especie poco estudiada y posiblemente endémica en Br...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Vilca Quispe, Augusto
Formato: tesis de maestría
Fecha de Publicación:2008
Institución:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria
Repositorio:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATI
Lenguaje:portugués
OAI Identifier:oai:repositorio.sunedu.gob.pe:20.500.14366/5616
Enlace del recurso:https://hdl.handle.net/20.500.14366/5616
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Serinoprotease
Bothrops marajoensis
Cromatografía líquida de alta eficiencia
Enzima trombina “like"
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description En este estudio, se enfoca en la reevaluación de toxinas aisladas bajo metodologías mejoradas de HPLC y espectrometría de masas para detectar componentes no estudiados. Se destaca la importancia de investigar la serpiente Bothrops marajoensis, una especie poco estudiada y posiblemente endémica en Brasil, debido a la limitada información disponible. El trabajo reciente logró purificar la serinoproteasa TLBm con actividad trombina "like" en un solo paso cromatográfico de HPLC de fase reversa, asegurando alta pureza y actividad biológica intacta. Caracterizada físico-químicamente, TLBm mostró una masa molecular de 33332,5 Da por espectrometría de masas MALDI-Tof. Esta enzima exhibió actividad proteolítica y fibrinogenolítica, similar a la trombina, con estudios cinéticos que revelaron comportamiento michaeliano. La TLBm demostró ser termoestable y activa a pH 8,0, con su actividad trombina "like" confirmada por la inhibición con fenilmetilsulfonil fluoride (PMSF). El análisis de aminoácidos sugirió una estructura estable, apoyada por la presencia de puentes bisulfito. Además, la TLBm mostró baja capacidad hemorrágica y alta letalidad intracerebroventricular, destacando su potencial farmacológico en la agregación plaquetaria. Estos hallazgos subrayan la singularidad de TLBm como una serinoproteasa con aplicaciones prometedoras en la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.
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Estos hallazgos subrayan la singularidad de TLBm como una serinoproteasa con aplicaciones prometedoras en la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - FAPESPapplication/pdfporUniversidade Estadual de Campinas - UNICAMPBRProjeto: CARACTERIZACAO ESTRUTURAL E FUNCIONAL DE UMA SERINOPROTEASE, ISOLADA A PARTIR DO VENENO TOTAL DE BOTRHOPS MARAJOENSISinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.esSuperintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria - SUNEDURegistro Nacional de Trabajos de Investigación - RENATIreponame:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATIinstname:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitariainstacron:SUNEDUSerinoproteaseBothrops marajoensisCromatografía líquida de alta eficienciaEnzima trombina “like"https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.00Caracterização estrutural e funcional de uma serinoprotease TLBm, isolada a partir do veneno total de Bothrops marajoensisinfo:eu-repo/semantics/masterThesisInstituto de Biología / Biología Funcional e MolecularUniversidade Estadual de Campinas - UNICAMPMestre em Biologia Funcional e Molecular29589817Universidade Estadual de Campinas - UNICAMP. 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