Caracterización estructural, biológica y molecular de una isoenzima básica de Fosfolipasa A2 del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta (Linnaeus, 1766)

Descripción del Articulo

A CONCYTEC por su apoyo financiero con la Beca de estudio.
Detalles Bibliográficos
Autor: Inga Arellano, Rosalina Rosio
Formato: tesis de maestría
Fecha de Publicación:2010
Institución:Consejo Nacional de Ciencia Tecnología e Innovación
Repositorio:CONCYTEC-Institucional
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:repositorio.concytec.gob.pe:20.500.12390/2125
Enlace del recurso:https://hdl.handle.net/20.500.12390/2125
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Venenos - Análisis
Serpientes venenosas - Venenos
Fosfolipasa A2
Lachesis muta
Isoenzimas
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spelling Publicationrp05165600Inga Arellano, Rosalina Rosio2024-05-30T23:13:38Z2024-05-30T23:13:38Z2010https://hdl.handle.net/20.500.12390/2125A CONCYTEC por su apoyo financiero con la Beca de estudio.En la presente investigación se estudian las propiedades, bioquímicas, biológicas, inmunológicas y moleculares de una isoforma básica de Fosfolipasa A2 presente en el veneno de la serpiente peruana Lachesis muta(PLA2básicaL.muta). La purificación se realizó mediante cromatografía de intercambio iónico, filtración y de alta performance; la enzima fue purificada 41,2 veces con un rendimiento de 64%. Se obtuvo una única banda proteica de 14,7 kDa por PAGE-SDS en condiciones reductoras y no reductoras, demostrando ser una proteína monomérica. Su pH óptimo es de 7,8 y es fuertemente inhibida por el PMSF, EDTA y glutatión. En cuanto a su acción biológica, se obtuvo la dosis hemolítica media (DH50) en 4,35µg, la dosis miotóxica mínima (DMM) en 18,96µg/ml y la dosis edemática mínima (DEM) 23,56μg. La enzima no mostró actividad hemorrágica ni acción anticoagulante. Adicionalmente las pruebas de inmunodifusión e inmunoelectroforesis revelaron que PLA2básicaL.muta es reconocida e inhibida parcialmente por el suero monovalente antilachésico (INSPerú). Empleando la metodología de RT-PCR se obtuvo la secuencia completa del cDNA de PLA2básicaL.muta, con 445 pb; análisis bioinformáticos indican que la secuencia posee un marco de lectura abierta de 414 nucleótidos que codifica un péptido señal de 16 aminoácidos y una proteína madura de 122 residuos, el peso molecular fue de 13,86 kDa y un pI de 8,316. La secuencia aminoacídica, contiene residuos conservados para el sitio catalítico, His48, Asp49, Tyr52 así como para unión al Ca+2, Tyr18, Gly30 y Gly32. El modelaje tridimensional de la PLA2, muestra que está formada por tres hélices-, una lámina- y un lazo de unión al Ca+2. PLA2básicaL.muta mostró alta homología estructural con otras sPLA2 de venenos de serpientes. Finalmente, los estudios revelan que la PLA2básicaL.muta pertenece al grupo sPLA2 [Asp49] básicas de bajo peso molecular. Este es el primer estudio que correlaciona la estructura y función de una enzima proveniente del veneno de una serpiente peruana. Palabras claves: Fosfolipasa A2, Isoenzima, Lachesis muta, sitio farmacológico, transcrito.Consejo Nacional de Ciencia, Tecnología e Innovación Tecnológica - ConcytecspaUniversidad Nacional Mayor de San Marcosinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/Venenos - AnálisisSerpientes venenosas - Venenos-1Fosfolipasa A2-1Lachesis muta-1Isoenzimas-1https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.00-1Caracterización estructural, biológica y molecular de una isoenzima básica de Fosfolipasa A2 del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta (Linnaeus, 1766)info:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:CONCYTEC-Institucionalinstname:Consejo Nacional de Ciencia Tecnología e Innovacióninstacron:CONCYTEC#PLACEHOLDER_PARENT_METADATA_VALUE#20.500.12390/2125oai:repositorio.concytec.gob.pe:20.500.12390/21252024-05-30 15:41:48.75http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://purl.org/coar/access_right/c_14cbinfo:eu-repo/semantics/closedAccessmetadata only accesshttps://repositorio.concytec.gob.peRepositorio Institucional CONCYTECrepositorio@concytec.gob.pe#PLACEHOLDER_PARENT_METADATA_VALUE#<Publication xmlns="https://www.openaire.eu/cerif-profile/1.1/" id="83e3eb41-0343-40f7-bf98-3c4972a5f125"> <Type xmlns="https://www.openaire.eu/cerif-profile/vocab/COAR_Publication_Types">http://purl.org/coar/resource_type/c_1843</Type> <Language>spa</Language> <Title>Caracterización estructural, biológica y molecular de una isoenzima básica de Fosfolipasa A2 del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta (Linnaeus, 1766)</Title> <PublishedIn> <Publication> </Publication> </PublishedIn> <PublicationDate>2010</PublicationDate> <Authors> <Author> <DisplayName>Inga Arellano, Rosalina Rosio</DisplayName> <Person id="rp05165" /> <Affiliation> <OrgUnit> </OrgUnit> </Affiliation> </Author> </Authors> <Editors> </Editors> <Publishers> <Publisher> <DisplayName>Universidad Nacional Mayor de San Marcos</DisplayName> <OrgUnit /> </Publisher> </Publishers> <License>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/</License> <Keyword>Venenos - Análisis</Keyword> <Keyword>Serpientes venenosas - Venenos</Keyword> <Keyword>Fosfolipasa A2</Keyword> <Keyword>Lachesis muta</Keyword> <Keyword>Isoenzimas</Keyword> <Abstract>En la presente investigación se estudian las propiedades, bioquímicas, biológicas, inmunológicas y moleculares de una isoforma básica de Fosfolipasa A2 presente en el veneno de la serpiente peruana Lachesis muta(PLA2básicaL.muta). La purificación se realizó mediante cromatografía de intercambio iónico, filtración y de alta performance; la enzima fue purificada 41,2 veces con un rendimiento de 64%. Se obtuvo una única banda proteica de 14,7 kDa por PAGE-SDS en condiciones reductoras y no reductoras, demostrando ser una proteína monomérica. Su pH óptimo es de 7,8 y es fuertemente inhibida por el PMSF, EDTA y glutatión. En cuanto a su acción biológica, se obtuvo la dosis hemolítica media (DH50) en 4,35µg, la dosis miotóxica mínima (DMM) en 18,96µg/ml y la dosis edemática mínima (DEM) 23,56μg. La enzima no mostró actividad hemorrágica ni acción anticoagulante. Adicionalmente las pruebas de inmunodifusión e inmunoelectroforesis revelaron que PLA2básicaL.muta es reconocida e inhibida parcialmente por el suero monovalente antilachésico (INSPerú). Empleando la metodología de RT-PCR se obtuvo la secuencia completa del cDNA de PLA2básicaL.muta, con 445 pb; análisis bioinformáticos indican que la secuencia posee un marco de lectura abierta de 414 nucleótidos que codifica un péptido señal de 16 aminoácidos y una proteína madura de 122 residuos, el peso molecular fue de 13,86 kDa y un pI de 8,316. La secuencia aminoacídica, contiene residuos conservados para el sitio catalítico, His48, Asp49, Tyr52 así como para unión al Ca+2, Tyr18, Gly30 y Gly32. El modelaje tridimensional de la PLA2, muestra que está formada por tres hélices-, una lámina- y un lazo de unión al Ca+2. PLA2básicaL.muta mostró alta homología estructural con otras sPLA2 de venenos de serpientes. Finalmente, los estudios revelan que la PLA2básicaL.muta pertenece al grupo sPLA2 [Asp49] básicas de bajo peso molecular. Este es el primer estudio que correlaciona la estructura y función de una enzima proveniente del veneno de una serpiente peruana. 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