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En la presente investigación se estudian las propiedades, bioquímicas, biológicas, inmunológicas y moleculares de una isoforma básica de Fosfolipasa A2 presente en el veneno de la serpiente peruana Lachesis muta(PLA2básicaL.muta). La purificación se realizó mediante cromatografía de intercambio iónico, filtración y de alta performance; la enzima fue purificada 41,2 veces con un rendimiento de 64%. Se obtuvo una única banda proteica de 14,7 kDa por PAGE-SDS en condiciones reductoras y no reductoras, demostrando ser una proteína monomérica. Su pH óptimo es de 7,8 y es fuertemente inhibida por el PMSF, EDTA y glutatión. En cuanto a su acción biológica, se obtuvo la dosis hemolítica media (DH50) en 4,35µg, la dosis miotóxica mínima (DMM) en 18,96µg/ml y la dosis edemática mínima (DEM) 23,56μg. La enzima no mostró actividad hemorrágica ni acción anticoagulante. Ad...

El envenenamiento por la serpiente Lachesis muta presenta una fisiopatología compleja debido a la presencia de un numeroso grupo de enzimas como la fosfolipasa A2 (FLA2). Por ello, en el presente estudio se ha investigado algunas propiedades bioquímicas de la FLA2 y sus efectos biológicos in vitro e in vivo. Inicialmente la enzima fue purificada mediante dos pasos cromatográficos un CM-Sephadex C-50 seguido por un Sephadex G-50, obteniéndose un factor de purificación de 55.3 veces con un rendimiento de 34.1% y se obtuvo una única banda proteica de 18749 Da, empleando la técnica de PAGE-SDS en condiciones reductoras y no reductoras, demostrándose que la FLA2 es una proteína monomérica. La enzima es termoestable manteniendo su actividad total a 100°C por 10 minutos, es además una enzima dependiente del ion calcio y es fuertemente inhibida por glutation, cisteína, EDTA y PMSF ...