Family I lipases are industrially recognized for their catalytic activities of esterification, interesterification and transesterification. In this study, Marinobacter sp. LB lipase isolated from Salinas de Pilluana, San Martín was characterized by in silico analysis. For this purpose, lip gene was amplified by conventional Polymerase Chain Reaction (PCR) and nucleotide sequence was analyzed in silico. The tertiary structure was elucidated using the 1EX9 lipase from Pseudomonas aeruginosa PAO1 as a template and molecular docking was executed with three substrates. The lip gene had 927 bp and mature protein, 284 amino acids. The lipase had a molecular weight of 29.99 kDa and pI of 8.89. Also typicall catalytic triad residues of family I lipases (Ser78, Asp229 and His251) were identified. In addition, eleven peripheral α-helixs and seven internal β-sheets were found. Binding pocket and ...

Las lipasas de la familia I son reconocidas a nivel industrial por sus actividades catalíticas de esterificación, interesterificación y transesterificación. En esta investigación se caracterizó por análisis in silico a la lipasa de Marinobacter sp. LB aislado de las Salinas de Pilluana, San Martín. Con tal finalidad, se amplificó el gen lip mediante la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) de punto final y la secuencia nucleotídica fue analizada in silico. Se elucidó la estructura terciaria empleando como molde a la lipasa 1EX9 de Pseudomonas aeruginosa PAO1 y se ejecutó el acoplamiento molecular con tres sustratos. El gen lip presentó 927 pb y la proteína madura, 284 aminoácidos. La lipasa posee un peso molecular de 29.99 kDa y un pI de 8.89. Asimismo, se identificaron residuos Ser78, Asp229 e His251, típicos de la triada catalítica de una lipasa de la familia I. A...