Caracterización bioquímica de las proteasas producidas por Micrococcus sp. PC7

Descripción del Articulo

Las proteasas de origen microbiano son de gran interés en el mercado global, debido a su alto valor comercial y a sus diversas aplicaciones, por ello la búsqueda permanente de nuevas proteasas. En esta investigación se purificó y caracterizó bioquímicamente una proteasa de Micrococcus sp. PC7 aislad...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Bautista de la Cruz, Cesar
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2024
Institución:Universidad Nacional Mayor de San Marcos
Repositorio:UNMSM-Tesis
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:cybertesis.unmsm.edu.pe:20.500.12672/24795
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Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Micrococcus sp
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description Las proteasas de origen microbiano son de gran interés en el mercado global, debido a su alto valor comercial y a sus diversas aplicaciones, por ello la búsqueda permanente de nuevas proteasas. En esta investigación se purificó y caracterizó bioquímicamente una proteasa de Micrococcus sp. PC7 aislado de las salinas de Pilluana en San Martín. La enzima es una serin proteasa de estructura dimérica (~130 kDa), presentó una actividad específica de 867 U/mg a pH 7,5 y 40 °C. La actividad fue estable a un rango de concentraciones NaCl de entre 0,5 a 6,0%, así como también a diversos tensoactivos. De otro lado, su actividad catalítica se incrementó en presencia de Cu2+ y acetonitrilo, donde los valores de Km y Vmáx fueron 0,1098 mg/mL y 273,7 U/mL respectivamente. Además, la proteasa retuvo una actividad cercana al 50 % durante 12 h a 40 °C y el 70% a 25 °C. Asimismo, mostró la capacidad de hidrolisis de concentrados proteicos basados en Lupinus mutabilis (~50%), Phaseolus lunatus (~20%) y Erythrina edulis (~10%). Esta proteasa tiene un potencial elevado para la aplicación en hidrolizados proteicos de interés alimentario.
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La actividad fue estable a un rango de concentraciones NaCl de entre 0,5 a 6,0%, así como también a diversos tensoactivos. De otro lado, su actividad catalítica se incrementó en presencia de Cu2+ y acetonitrilo, donde los valores de Km y Vmáx fueron 0,1098 mg/mL y 273,7 U/mL respectivamente. Además, la proteasa retuvo una actividad cercana al 50 % durante 12 h a 40 °C y el 70% a 25 °C. Asimismo, mostró la capacidad de hidrolisis de concentrados proteicos basados en Lupinus mutabilis (~50%), Phaseolus lunatus (~20%) y Erythrina edulis (~10%). Esta proteasa tiene un potencial elevado para la aplicación en hidrolizados proteicos de interés alimentario.Consejo Nacional de Ciencia, Tecnología e Innovación Tecnológica (Concytec), mediante el Convenio de Financiamiento N° PE501078969-2022application/pdfspaUniversidad Nacional Mayor de San MarcosPEinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/Micrococcus spProteínashttps://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03Caracterización bioquímica de las proteasas producidas por Micrococcus sp. PC7info:eu-repo/semantics/bachelorThesisreponame:UNMSM-Tesisinstname:Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstacron:UNMSMSUNEDUQuímico FarmacéuticoUniversidad Nacional Mayor de San Marcos. Facultad de Farmacia y Bioquímica. 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