Caracterización bioquímica de L-Galactono/L-Gulono-1,4-Lactona deshidrogenasa de Myrciaria dubia (Kunth) Mc Vaugh camu - camu.

• Autor: Tapullima Pacaya, Alex
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2013
• Institución: Universidad Nacional De La Amazonía Peruana
• Repositorio: UNAPIquitos-Institucional
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:repositorio.unapiquitos.edu.pe:20.500.12737/2486
• Enlace del recurso: http://repositorio.unapiquitos.edu.pe/handle/20.500.12737/2486
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Enzimas; Camu-camu; Myrciaria dubia; Propiedades químicas; Lactonas

Myrciaria dubia es un frutal amazónico que presenta alto contenido de vitamina C. Estudios que evidencien, que el excesivo incremento de ácido ascórbico en M. dubia, se deba a enzimas, son escasos. L-GulDH es una enzima que sintetiza el paso final a ácido ascórbico en plantas. Para comprender los procesos bioquímicos involucrados, se realizó la caracterización de L-GulDH en M dubia. Se determinó que esta enzima, se encuentra en las fracciones mitocondriales y citosólicas de los diversos tejidos de M dubia, presentando mayor actividad catalítica en la fracción citosólica. También, se evidenció que L-GulDH presenta actividad enzimática con diferentes aceptores de electrones (1 ,4-benzoquinona, citocromo C, fenazina metosulfato, NAD+, NADP+), siendo mayor con 1 ,4-benzoquinona. Asimismo fue fuertemente inhibida por iones divalentes (Cu2 +, Hg2 +), al igual que por N-etilmaleimida y el agente quelante EDT A Además, se demostró que L-GulDH es estable a pH 7,0 y a temperatura de 26,5 °C. Paralelamente, L-GulDH, presentó un Km de 8,27 J.lmol. En conclusión, estas evidencias experimentales nos indican que L-GulDH, presenta isoenzimas en las fracciones mitocondriales y citosólicas, que incrementa su actividad catalítica a pH fisiológico y a temperatura ambiente. La inhibición enzimática, evidencia que LGulDH presenta en su centro activo catalítico residuos de cisteína, y ciertos cofactores metálicos. El valor de Km determinado indica la alta afinidad de esta enzima por su sustrato, lo que pudiese explicar el excesivo incremento de vitamina C enM. dubia