Evaluación de la cinética de inactivación térmica de peroxidasa (POD) en el confitado de mashua (Tropaeolum tuberosum) variedad (kello añu)
Descripción del Articulo
El trabajo de investigación en mención, asumió por objetivos, determinar la actividad enzimática y la actividad residual de peroxidasa (POD) para la elaboración de confitado de mashua. En la evaluación de los parámetros cinéticos: k, Ea, D, Z de la inactivación térmica en la enzima peroxidasa (POD)...
Autores: | , |
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Formato: | tesis de grado |
Fecha de Publicación: | 2022 |
Institución: | Universidad Nacional de San Antonio Abad del Cusco |
Repositorio: | UNSAAC-Institucional |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:repositorio.unsaac.edu.pe:20.500.12918/6915 |
Enlace del recurso: | http://hdl.handle.net/20.500.12918/6915 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Peroxidasa Confitad de mashua Kello añu http://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.11.01 |
Sumario: | El trabajo de investigación en mención, asumió por objetivos, determinar la actividad enzimática y la actividad residual de peroxidasa (POD) para la elaboración de confitado de mashua. En la evaluación de los parámetros cinéticos: k, Ea, D, Z de la inactivación térmica en la enzima peroxidasa (POD) y determinación de un modelo matemático que describe el proceso de inactivación de la peroxidasa (POD) se consideraron las variables de estudio en el escaldado y fueron temperaturas de 60, 70 y 80°C con tiempos de 1, 3 y 5 minutos. Resultando que la actividad de la peroxidasa disminuye de 1.750 a 0.171U/g con el incremento del tiempo y temperatura de escaldado, los parámetros cinéticos en la inactivación de la peroxidasa como la constante de velocidad de inactivación térmica K) incrementan de 0.1466 a 0.4230min-1 con el incremento de la temperatura, mientras que el tiempo de reducción decimal (D) disminuye de 15.707 a 5.444min a medida que la temperatura incrementa, la temperatura necesaria para que la curva de desactivación de peroxidasa trasponga un ciclo logarítmico (Z) fue de 43.465°C, la energía de activación (Ea) encontrada fue de 51.7897 kJ/mol, por otra parte se evaluó 3 modelos matemáticos (lineal con R2 = 0.9720, lineal con interacción con R2 = 0.9721 y cuadrático con R2 = 0.9973) para representar la inactivación de la peroxidasa encontrándose que un modelo cuadrático se ajusta de mejor manera en la inactivación de la peroxidasa con R2 0.9973 y AE(U/g) = 4.88304 - 0.046875*T - 0.45725*t + 0.00003*T^2 + 0.000225*T*t + 0.040375*t^2. |
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Nota importante:
La información contenida en este registro es de entera responsabilidad de la institución que gestiona el repositorio institucional donde esta contenido este documento o set de datos. El CONCYTEC no se hace responsable por los contenidos (publicaciones y/o datos) accesibles a través del Repositorio Nacional Digital de Ciencia, Tecnología e Innovación de Acceso Abierto (ALICIA).
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