Evaluación de la cinética de inactivación térmica de peroxidasa (POD) en el confitado de mashua (Tropaeolum tuberosum) variedad (kello añu)

Descripción del Articulo

El trabajo de investigación en mención, asumió por objetivos, determinar la actividad enzimática y la actividad residual de peroxidasa (POD) para la elaboración de confitado de mashua. En la evaluación de los parámetros cinéticos: k, Ea, D, Z de la inactivación térmica en la enzima peroxidasa (POD)...

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Detalles Bibliográficos
Autores: Ttito Aronaca, Hugo, Turpo Ccama, Ruth Dina
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2022
Institución:Universidad Nacional de San Antonio Abad del Cusco
Repositorio:UNSAAC-Institucional
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:repositorio.unsaac.edu.pe:20.500.12918/6915
Enlace del recurso:http://hdl.handle.net/20.500.12918/6915
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Peroxidasa
Confitad de mashua
Kello añu
http://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.11.01
Descripción
Sumario:El trabajo de investigación en mención, asumió por objetivos, determinar la actividad enzimática y la actividad residual de peroxidasa (POD) para la elaboración de confitado de mashua. En la evaluación de los parámetros cinéticos: k, Ea, D, Z de la inactivación térmica en la enzima peroxidasa (POD) y determinación de un modelo matemático que describe el proceso de inactivación de la peroxidasa (POD) se consideraron las variables de estudio en el escaldado y fueron temperaturas de 60, 70 y 80°C con tiempos de 1, 3 y 5 minutos. Resultando que la actividad de la peroxidasa disminuye de 1.750 a 0.171U/g con el incremento del tiempo y temperatura de escaldado, los parámetros cinéticos en la inactivación de la peroxidasa como la constante de velocidad de inactivación térmica K) incrementan de 0.1466 a 0.4230min-1 con el incremento de la temperatura, mientras que el tiempo de reducción decimal (D) disminuye de 15.707 a 5.444min a medida que la temperatura incrementa, la temperatura necesaria para que la curva de desactivación de peroxidasa trasponga un ciclo logarítmico (Z) fue de 43.465°C, la energía de activación (Ea) encontrada fue de 51.7897 kJ/mol, por otra parte se evaluó 3 modelos matemáticos (lineal con R2 = 0.9720, lineal con interacción con R2 = 0.9721 y cuadrático con R2 = 0.9973) para representar la inactivación de la peroxidasa encontrándose que un modelo cuadrático se ajusta de mejor manera en la inactivación de la peroxidasa con R2 0.9973 y AE(U/g) = 4.88304 - 0.046875*T - 0.45725*t + 0.00003*T^2 + 0.000225*T*t + 0.040375*t^2.
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