EXTRACCIÓN DE LA PAPAÍNA DE CARICA PAPAYA VAR. AREQUIPENSIS
Descripción del Articulo
Se purifico la enzima papaina apartir del látex, pulpa y mucílago de Carica papaya var. arequipensis. El método de purificación utilizado, es una modificación del método de Monti et. al., basado en la precipitación de proteínas contaminantes a un pH de 9.0, valor muy cercano al PI de la papaina (9.6...
Autor: | |
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Formato: | artículo |
Fecha de Publicación: | 2017 |
Institución: | Universidad Católica de Santa María |
Repositorio: | Revistas - Universidad Católica de Santa María |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:ojs.revistas.ucsm.edu.pe:article/70 |
Enlace del recurso: | https://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/70 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
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EXTRACCIÓN DE LA PAPAÍNA DE CARICA PAPAYA VAR. AREQUIPENSISOscar Muriel PinazoLatexpulpamucilagoCarica papaya var arequipensisactividadenzimáticaSDS-PAGESe purifico la enzima papaina apartir del látex, pulpa y mucílago de Carica papaya var. arequipensis. El método de purificación utilizado, es una modificación del método de Monti et. al., basado en la precipitación de proteínas contaminantes a un pH de 9.0, valor muy cercano al PI de la papaina (9.6) asi como en la utilización de bajas temperaturas (-20oC) para precipitar y concentrar la papaina. En el procedimiento de purificación se obtuvieron tres fracciones F1,F2, y F3 apartir de cada una de las muestras (látex, pulpa y mucílago). Se determino que las mayor concentración de la papaina estuvo en la fracción F3 del látex (0.083mg/ml) y fue menor en las fracciones F3 de la pulpa y mucílago (0.006 y 0.004mg/ml respectivamente). El análisis electroforético en geles de poliacrilamida al 12% (SDS-PAGE) de las fracciones F3 , permitió determinar la presencia de una banda de 21KDa correspondiente a la papaina. La actividad enzimática de la papaina se determino utilizando el sustrato sintético colorimétrico L-BAPA, y se expresó como una actividad especifica relativa (ΔAbs/min/mg). La mayor actividad enzimática correspondió a la fracción F3 del látex (0.5643).Universidad Católica de Santa María2017-07-18info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/70Veritas; Vol. 9 Núm. 1 (2005): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 128-135Veritas; Vol. 9 Núm. 1 (2005): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 128-135Veritas; Vol. 9 Núm. 1 (2005): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 128-1351684-78221684-7822reponame:Revistas - Universidad Católica de Santa Maríainstname:Universidad Católica de Santa Maríainstacron:UCSMspahttps://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/70/62info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.revistas.ucsm.edu.pe:article/702017-07-18T16:20:52Z |
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Se purifico la enzima papaina apartir del látex, pulpa y mucílago de Carica papaya var. arequipensis. El método de purificación utilizado, es una modificación del método de Monti et. al., basado en la precipitación de proteínas contaminantes a un pH de 9.0, valor muy cercano al PI de la papaina (9.6) asi como en la utilización de bajas temperaturas (-20oC) para precipitar y concentrar la papaina. En el procedimiento de purificación se obtuvieron tres fracciones F1,F2, y F3 apartir de cada una de las muestras (látex, pulpa y mucílago). Se determino que las mayor concentración de la papaina estuvo en la fracción F3 del látex (0.083mg/ml) y fue menor en las fracciones F3 de la pulpa y mucílago (0.006 y 0.004mg/ml respectivamente). El análisis electroforético en geles de poliacrilamida al 12% (SDS-PAGE) de las fracciones F3 , permitió determinar la presencia de una banda de 21KDa correspondiente a la papaina. La actividad enzimática de la papaina se determino utilizando el sustrato sintético colorimétrico L-BAPA, y se expresó como una actividad especifica relativa (ΔAbs/min/mg). La mayor actividad enzimática correspondió a la fracción F3 del látex (0.5643). |
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