Caracterización enzimática del cuajo porcino, bovino y de camélido utilizados en la elaboración de quesos artesanales de Pariahuanca (Cangallo)

• Autor: Contreras Mancilla, Nadessha Jhenyfer
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2025
• Institución: Universidad Nacional San Cristóbal de Huamanga
• Repositorio: UNSCH - Institucional
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:repositorio.unsch.edu.pe:20.500.14612/7616
• Enlace del recurso: https://repositorio.unsch.edu.pe/handle/20.500.14612/7616
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Cuajo; Actividad proteolítica; Actividad lipolítica; Actividad enzimática; Perfil electroforético; Quesos artesanales; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03

El uso de cuajos naturales de origen animal para la elaboración de quesos artesanales es una práctica ancestral en las comunidades campesinas, donde se preservan métodos tradicionales transmitidos a lo largo de generaciones. Con el objetivo de caracterizar la actividad enzimática del cuajo porcino, bovino y de alpaca en 15, 30 y 45 días de maceración a 5°C, se elaboraron cuajos según el procedimiento tradicional utilizado por las queseras de la comunidad de Pariahuanca (Cangallo), se determinó la fuerza de cuajo, actividad proteolítica, actividad lipolítica y perfil electroforético SDS-PAGE. La fuerza de cuajo se realizó en base al tiempo de coagulación expresados en Unidades Soxhlet (US), la actividad proteolítica se realizó sobre caseína, la actividad lipolítica se determinó por hidrólisis de la tributirina y se cuantificó proteínas por Bradford. La fuerza de cuajo fue de 1:1157 US, 1:1195 US, 1:87,7 US para cuajo porcino, bovino y de alpaca, respectivamente. La actividad proteolítica fue de 19,690 UI, 14,860 UI, 11,110 UI para cuajo porcino, bovino y alpaca, respectivamente. La actividad lipolítica fue de 3,200 UI, 5,778 UI, 2,444 UI para cuajo porcino, bovino y alpaca, respectivamente. Se cargaron 50 µg de proteína en los carriles del gel de poliacrilamida. El perfil electroforético comprendió básicamente 13 bandas, con pesos moleculares estimados de 245 kDa, 150,5 kDa, 76,4 kDa, 72,4 kDa, 65,8 kDa, 56,4 kDa, 48,1 kDa, 41,9 kDa, 36,6 kDa, 32,2 kDa, 26,6 kDa. Las proteínas más abundantes presentes en todos los EPT tuvieron pesos moleculares de 65,8 kDa, 56,4 kDa y 26,6 kDa. En base a la literatura y el marcador utilizado, las bandas de 42,7 a 31,7 kDa corresponderían presuntivamente a la quimosina y pepsina. Los resultados demuestran que el tiempo de maceración mayor a 15 días no influye en el aumento de la fuerza coagulante ni la actividad lipolítica, pero sí incide en la actividad proteolítica.