Evolución estructural y dinámica molecular de la proteína limoneno en cítricos

• Autores: Cifuentes Gonzales, Nicolle Darleine, Cori Tolentino, Luis Alberto
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2024
• Institución: Universidad Cesar Vallejo
• Repositorio: UCV-Institucional
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:repositorio.ucv.edu.pe:20.500.12692/161843
• Enlace del recurso: https://hdl.handle.net/20.500.12692/161843
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Dinámica molecular; Limoneno sintasa; Modelamiento de proteína; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.07.00

La investigación analizó la evolución estructural y dinámica molecular de la proteína limoneno sintasa en Citrus sinensis, Citrus japonica y Citrus limon, contribuyendo al Objetivo de Desarrollo Sostenible (ODS) 15: Vida de ecosistemas terrestres, al generar conocimiento sobre la biodiversidad molecular de estas especies cítricas. Las estructuras proteicas fueron modeladas con Modeller y se verificó su calidad estereoquímica mediante Molprobity. Posteriormente, se llevó a cabo la dinámica molecular con Gromacs 2022 y se analizaron los resultados utilizando Bio3D en R-project (RMSF, RMSD, PCA y DDCM). Los diagramas de Ramachandran mostraron un alto nivel de calidad estereoquímica en las tres especies. El alineamiento de secuencia múltiple permitió identificar sitios activos relevantes, como W315 en α12-α13, y residuos clave (I336, T340, D343 y DF347) en α13. Además, se localizaron otros sitios activos en α21 (F484, R485 y D488) y un residuo fundamental, K504, entre α22 y α23. También se identificaron tres zonas flexibles: α7-α8, α22 (residuo 499) y α25-α26 (residuos 569-577), con movimientos superiores a 0.3 nm. El estudio evidenció una similitud evolutiva entre las enzimas de las especies estudiadas, las cuales compartieron residuos esenciales como R485, involucrado en la estabilización del difosfato y la interacción con el sitio activo.