Caracterización in silico de la proteínaLeishmanolisina (GP63) de Leishmaniabraziliensis y búsqueda de epitopes de utilidadpara el desarrollo de vacunas
Descripción del Articulo
Objetivo: Realizar la caracterización in silico de la Leishmanolisina GP63 de Leishmania braziliensis y búsqueda de epitopes de utilidad para el desarrollo de vacunas. Material y métodos: Se obtuvo la secuencia aminoacídica de la Leishmanolisina de L. braziliensis cepa MHOM/BR/75/M2904 (código de ac...
Autores: | , |
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Formato: | artículo |
Fecha de Publicación: | 2015 |
Institución: | Universidad María Auxiliadora |
Repositorio: | Agora |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:ojs2.revistaagora.com:article/32 |
Enlace del recurso: | https://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/32 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Leishmania braziliensis Leishmanolisina metaloproteasa HEEXXH |
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Caracterización in silico de la proteínaLeishmanolisina (GP63) de Leishmaniabraziliensis y búsqueda de epitopes de utilidadpara el desarrollo de vacunasRodríguez, Luis A.Sandoval, Gustavo A.Leishmania braziliensisLeishmanolisinametaloproteasaHEEXXHObjetivo: Realizar la caracterización in silico de la Leishmanolisina GP63 de Leishmania braziliensis y búsqueda de epitopes de utilidad para el desarrollo de vacunas. Material y métodos: Se obtuvo la secuencia aminoacídica de la Leishmanolisina de L. braziliensis cepa MHOM/BR/75/M2904 (código de accesión CAM37262.1) a partir de la base de datos del GenBank. Dicha secuencia fue utilizada para determinar sus principales parámetros bioquímicos, dominios conservados entre proteínas cercanamente relacionadas, predicción de estructuras secundarias y modelamiento tridimensional, empleando las herramientas bioinformáticas ProtParam, Clustal Omega, PHD Secondary Structure Prediction, SWISSMODEL, Phyre2 y Robetta, respectivamente. La visualización de modelos tridimensionales se realizó empleando PyMol y la comparación de estos mismos. Resultados: La Leishmanolisina GP63 de L. braziliensis es una proteína de 66.8 kDa con un pI de 5.68. Asimismo, presenta un 34.2% de láminas β, seguido por un 20.7% de α hélices y un 45.1% de loops internos, así como un dominio conservado en el sitio activo (HEEXXH) característico de la metaloproteasas dependientes de zinc. Finalmente, se encontraron tres clusters de péptidos correspondientes a epitopes potencialmente inmunogénicos distribuidos en la estructura tridimensional de la proteína. Conclusión: La Leishmanolisina GP63 de L. braziliensis es una metaloproteasa ácida de alto peso molecular cuyo motivo de unión al zinc contribuiría a su rol en la patogenicidad del parásito. Además, se constituye como un posible blanco para el desarrollo de vacunas y fármacos inhibidores.Universidad María Auxiliadora - UMA2015-12-21info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionArtículo evaluado por paresapplication/pdfhttps://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/3210.21679/arc.v2i2.43Revista Científica Ágora ; Vol. 2 Núm. 2 (2015); 227-2322412-804X10.21679/arc.v2i2reponame:Agorainstname:Universidad María Auxiliadorainstacron:UMAspahttps://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/32/32Derechos de autor 2021 Luis A. Rodríguez, Gustavo A. Sandovalhttps://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs2.revistaagora.com:article/322021-04-02T01:52:14Z |
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