Caracterización in silico de la proteínaLeishmanolisina (GP63) de Leishmaniabraziliensis y búsqueda de epitopes de utilidadpara el desarrollo de vacunas

Descripción del Articulo

Objetivo: Realizar la caracterización in silico de la Leishmanolisina GP63 de Leishmania braziliensis y búsqueda de epitopes de utilidad para el desarrollo de vacunas. Material y métodos: Se obtuvo la secuencia aminoacídica de la Leishmanolisina de L. braziliensis cepa MHOM/BR/75/M2904 (código de ac...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores: Rodríguez, Luis A., Sandoval, Gustavo A.
Formato: artículo
Fecha de Publicación:2015
Institución:Universidad María Auxiliadora
Repositorio:Agora
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:ojs2.revistaagora.com:article/32
Enlace del recurso:https://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/32
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Leishmania braziliensis
Leishmanolisina
metaloproteasa
HEEXXH
Descripción
Sumario:Objetivo: Realizar la caracterización in silico de la Leishmanolisina GP63 de Leishmania braziliensis y búsqueda de epitopes de utilidad para el desarrollo de vacunas. Material y métodos: Se obtuvo la secuencia aminoacídica de la Leishmanolisina de L. braziliensis cepa MHOM/BR/75/M2904 (código de accesión CAM37262.1) a partir de la base de datos del GenBank. Dicha secuencia fue utilizada para determinar sus principales parámetros bioquímicos, dominios conservados entre proteínas cercanamente relacionadas, predicción de estructuras secundarias y modelamiento tridimensional, empleando las herramientas bioinformáticas ProtParam, Clustal Omega, PHD Secondary Structure Prediction, SWISSMODEL, Phyre2 y Robetta, respectivamente. La visualización de modelos tridimensionales se realizó empleando PyMol y la comparación de estos mismos. Resultados: La Leishmanolisina GP63 de L. braziliensis es una proteína de 66.8 kDa con un pI de 5.68. Asimismo, presenta un 34.2% de láminas β, seguido por un 20.7% de α hélices y un 45.1% de loops internos, así como un dominio conservado en el sitio activo (HEEXXH) característico de la metaloproteasas dependientes de zinc. Finalmente, se encontraron tres clusters de péptidos correspondientes a epitopes potencialmente inmunogénicos distribuidos en la estructura tridimensional de la proteína. Conclusión: La Leishmanolisina GP63 de L. braziliensis es una metaloproteasa ácida de alto peso molecular cuyo motivo de unión al zinc contribuiría a su rol en la patogenicidad del parásito. Además, se constituye como un posible blanco para el desarrollo de vacunas y fármacos inhibidores.
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