CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE UN INHIBIDOR DE SERINOPROTEASAS (2-3) AISLADA A PARTIR DE SEMILLAS DE Schinus Molle L.

• Autores: Nicolás Hipólito León Puma, Yubica Allison León-Ramos
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2022
• Institución: Universidad Católica de Santa María
• Repositorio: Revistas - Universidad Católica de Santa María
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.revistas.ucsm.edu.pe:article/319
• Enlace del recurso: https://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/319
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Inhibidor de serinoproteasas; Schinus molle L; HPLC-PR.

Se ha purificado un inhibidor de serinoproteasas a partir de semillas de Schinus molle L. “molle” haciendo uso de cromatografía convencional y de cromatografía líquida de alta eficiencia de fase reversa (HPLC-PR). Esta última técnica ha permitido encontrar un inhibidor cuya isoforma es denominada 2-3. La electroforesis SDS-PAGE, evidenció la isoforma 2-3 la cual presenta una masa molecular aproximada de 7 kDa. La espectrometría de masa (MALDITOF) reveló que la masa molecular de esta proteína es de 7 222.1 Da. El análisis de composición de aminoácidos, indica que la isoforma 2-3 posee 12% de aminoácidos ácidos y 12% de aminoácidos básicos y un 34% de aminoácidos de carácter hidrofóbico, dándole una mayor estabilidad química. La secuenciación de los aminoácidos de esta isoforma 2-3 reveló que presenta aproximadamente 67 aminoácidos, la cual mostró homología con inhibidores de serinproteasa procedentes de vegetales, existentes en las bases de datos consultadas. Además, se ha encontrado que la isoforma 2-3 se comporta como un fuerte inhibidor de la actividad catalítica de la tripsina, en presencia de cantidades crecientes del inhibidor.