PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE UNA HEMORRAGINA DE ALTO PESO MOLECULAR PRESENTE EN EL VENENO DE LA SERPIENTE Bothrops pictus

• Autores: Bellido, Candy, Lazo, Fanny, Rodríguez, Edith, Yarlequé, Armando
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2016
• Institución: Sociedad Química del Perú
• Repositorio: Revista de la Sociedad Química del Perú
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/48
• Enlace del recurso: https://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/48
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Snake; venom; Bothrops pictus; metalloprotease; hemorrhage; proteolytic; Hemorragina; veneno; serpiente; metaloproteasa; caseína

A partir de veneno total de la serpiente Bothrops pictus se ha purificado una hemorragina con actividad de metaloproteasa, usando una columna de filtración molecular sobre Sephadex G-75 y otra de intercambio aniónico sobre DEAE Sephadex A-50, equilibradas con buffer acetato de amonio 0,1M pH 5. La proteína en estudio fue obtenida al estado homogéneo con un peso molecular de 62 kDa y es de naturaleza ácida, ataca tanto a la caseína como a la gelatina y es inhibida por EDTA, 2 β-mercaptoetanol y DTT. La dosis hemorrágica mínima (DHM) de la proteína purificada fue de 0,226 μg y esta actividad fue reducida por los mismos agentes. Su pH óptimo es de 7,5 y su estabilidad térmica le permite mantener el 30,4% de su actividad luego del calentamiento a 55 °C. La hemorragina de B. pictus reacciona con el antiveneno botrópico polivalente, generando líneas de precipitina en pruebas de inmunodifusión doble y es neutralizada por el antiveneno usando 0,5, 1 y 2 dosis.