Biochemical study of Tityus kaderkai (Scorpiones: Buthidae) venom with notes on its distribution and habitat in Peru

• Autores: Escobar, Enrique, Tincopa, Rosalina, Ochoa, José A.
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2013
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: Revista UNMSM - Revista Peruana de Biología
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.csi.unmsm:article/2679
• Enlace del recurso: https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/2679
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: venom; scorpion; toxin; enzyme; Tityus kaderkai; veneno; escorpión; toxina; enzima

The biochemistry of the venom of Tityus kaderkai Kovařik, 2005 from Madre de Dios department, has been studied. The soluble venom contains 47.6% of protein. The venom proteins were separated from 12.9 mg of venom using cationic exchange chromatography in CM Sephadex C-25 with a 0.05 M ammonium acetate buffer pH 7.0. The chromatography profiles show seven peaks of proteins (I – VII) and five protein bands were distinguished in the crude venom, by PAGE-SDS. The toxicity assays allowed the identification of three toxins affecting Mus musculuswhich were associated to peaks IV, V and VII. Toxic proteins to Gryllus sp. were also found associated to peaks IV, V, VI and VII. Through the enzymatic activity, the presence of proteolytic activity over casein was found related to the first peak. Hyaluronidase activity has also been found in the peak IV with a specific activity 205.6 μg/min/mg. However, the crude venom and collected fractions did not show any phospholipase, anticoagulant, nor hemolytic activity. Notes on the distribution pattern and habitat are also included.
Se ha estudiado bioquímicamente el veneno del escorpión Tityus kaderkai Kovařik, 2005 del departamento de Madre de Dios. El veneno soluble contiene 47.6% de proteína y por PAGESDS muestra cinco bandas proteicas. Las proteínas del veneno fueron separadas, a partir de 12.9 mg de veneno, mediante cromatografía de intercambio catiónico en CM Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0.05 M pH 7, obteniéndose 7 picos proteicos (I – VII). Los ensayos de toxicidad han permitido identificar tres toxinas que afectan a Mus musculus y que se encuentran asociadas a los picos IV, V y VII; asimismo, se ha detectado toxicidad sobre Gryllus sp. en los picos IV, V, VI y VII. Entre las actividades enzimáticas ensayadas, se ha encontrado actividad proteolítica sobre caseína en el pico I y actividad de hialuronidasa en el pico IV con una actividad específica de 205.6 μg/min/mg. Tanto en el veneno soluble como en las fracciones colectadas no se encontró actividad de fosfolipasa, anticoagulante ni hemolítica. El trabajo incluye notas sobre la distribución y el hábitat de la especie.