Evaluación del receptor de la hemoglobina dependiente de Tonb de Bartonella bacilliformis como posible antígeno candidato a vacuna

Descripción del Articulo

La enfermedad de Carrión aún no ha sido erradicada del territorio peruano y es causada por la bacteria Bartonella bacilliformis; este estudio tiene como objetivo evaluar al receptor dependiente de TonB de la familia de transportadores de hemoglobina (RDTonB) como posible antígeno candidato a vacuna....

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Inga Angulo, Lisbet Roxana
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2022
Institución:Universidad Nacional Federico Villarreal
Repositorio:UNFV-Institucional
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:repositorio.unfv.edu.pe:20.500.13084/6032
Enlace del recurso:https://hdl.handle.net/20.500.13084/6032
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Genética, bioquímica y biotecnología
Bartonella bacilliformis
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description La enfermedad de Carrión aún no ha sido erradicada del territorio peruano y es causada por la bacteria Bartonella bacilliformis; este estudio tiene como objetivo evaluar al receptor dependiente de TonB de la familia de transportadores de hemoglobina (RDTonB) como posible antígeno candidato a vacuna. Se utilizó un enfoque cuantitativo, tipo de investigación explorativo experimental de corte transversal, para determinar características in silico como: presencia de epítopos lineales y conformacionales, alergenicidad, antigenicidad, conformación estructural y orientación espacial en la membrana. Se extrajo ADN bacteriano, el cual fue sometido a PCR para la amplificación del gen de RDTonB de la cepa ATCC 35685 de Bartonella bacilliformis. Los productos de PCR fueron purificados y clonados en el vector pQE31, con promotor T5, en Escherichia coli TOP10 y expresados en E. coli BL21 PLysS DE3. Sé demostró del análisis in silico que, presenta epítopes para células B y células T, es una proteína teóricamente antigénica, no es alergénica para el ser humano y presenta una conformación estructural con un dominio beta barril; siendo estas características ideales para ser considerada como antígeno candidato a vacuna. Se evidenció que es una proteína expresable en E. coli en condiciones de laboratorio, de naturaleza soluble con un peso de 80kDa.
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