Evaluación del receptor de la hemoglobina dependiente de Tonb de Bartonella bacilliformis como posible antígeno candidato a vacuna
Descripción del Articulo
La enfermedad de Carrión aún no ha sido erradicada del territorio peruano y es causada por la bacteria Bartonella bacilliformis; este estudio tiene como objetivo evaluar al receptor dependiente de TonB de la familia de transportadores de hemoglobina (RDTonB) como posible antígeno candidato a vacuna....
| Autor: | |
|---|---|
| Formato: | tesis de grado |
| Fecha de Publicación: | 2022 |
| Institución: | Universidad Nacional Federico Villarreal |
| Repositorio: | UNFV-Institucional |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:repositorio.unfv.edu.pe:20.500.13084/6032 |
| Enlace del recurso: | https://hdl.handle.net/20.500.13084/6032 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Genética, bioquímica y biotecnología Bartonella bacilliformis Receptor dependiente de TonB (RDTonB) Antígeno https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.00 |
| Sumario: | La enfermedad de Carrión aún no ha sido erradicada del territorio peruano y es causada por la bacteria Bartonella bacilliformis; este estudio tiene como objetivo evaluar al receptor dependiente de TonB de la familia de transportadores de hemoglobina (RDTonB) como posible antígeno candidato a vacuna. Se utilizó un enfoque cuantitativo, tipo de investigación explorativo experimental de corte transversal, para determinar características in silico como: presencia de epítopos lineales y conformacionales, alergenicidad, antigenicidad, conformación estructural y orientación espacial en la membrana. Se extrajo ADN bacteriano, el cual fue sometido a PCR para la amplificación del gen de RDTonB de la cepa ATCC 35685 de Bartonella bacilliformis. Los productos de PCR fueron purificados y clonados en el vector pQE31, con promotor T5, en Escherichia coli TOP10 y expresados en E. coli BL21 PLysS DE3. Sé demostró del análisis in silico que, presenta epítopes para células B y células T, es una proteína teóricamente antigénica, no es alergénica para el ser humano y presenta una conformación estructural con un dominio beta barril; siendo estas características ideales para ser considerada como antígeno candidato a vacuna. Se evidenció que es una proteína expresable en E. coli en condiciones de laboratorio, de naturaleza soluble con un peso de 80kDa. |
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Nota importante:
La información contenida en este registro es de entera responsabilidad de la institución que gestiona el repositorio institucional donde esta contenido este documento o set de datos. El CONCYTEC no se hace responsable por los contenidos (publicaciones y/o datos) accesibles a través del Repositorio Nacional Digital de Ciencia, Tecnología e Innovación de Acceso Abierto (ALICIA).
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