Evaluación de la interacción de la proteína ribosomal S1 de Mycobacterium tuberculosis con el ácido pirazinoico y su posible relación con el mecanismo de resistencia a la pirazinamida
Descripción del Articulo
La pirazinamida (PZA) es una pro-droga de primera línea utilizada en la lucha contra la tuberculosis, su importancia radica en el acortamiento del tiempo de tratamiento y su acción sobre micobacterias persistentes no replicantes. Hasta la fecha los mecanismos de acción y resistencia a PZA en Mycobac...
| Autor: | |
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| Formato: | tesis de maestría |
| Fecha de Publicación: | 2018 |
| Institución: | Universidad Peruana Cayetano Heredia |
| Repositorio: | UPCH-Institucional |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:repositorio.upch.edu.pe:20.500.12866/7046 |
| Enlace del recurso: | https://hdl.handle.net/20.500.12866/7046 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Pirazinamida -- Uso Terapéutico Antituberculosos -- Uso Terapéutico Tuberculosis -- Tratamiento Farmacológico Mycobacterium tuberculosis https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03 |
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Evaluación de la interacción de la proteína ribosomal S1 de Mycobacterium tuberculosis con el ácido pirazinoico y su posible relación con el mecanismo de resistencia a la pirazinamida Vallejos Sánchez, Katherine Jaqueline Pirazinamida -- Uso Terapéutico Antituberculosos -- Uso Terapéutico Tuberculosis -- Tratamiento Farmacológico Mycobacterium tuberculosis https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.03 |
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La pirazinamida (PZA) es una pro-droga de primera línea utilizada en la lucha contra la tuberculosis, su importancia radica en el acortamiento del tiempo de tratamiento y su acción sobre micobacterias persistentes no replicantes. Hasta la fecha los mecanismos de acción y resistencia a PZA en Mycobacterium tuberculosis (MTB) no son conocidos completamente. Se postuló que PZA podría inhibir el proceso de transtraducción, debido a que el ácido pirazinoico (POA), forma activa de PZA, puede unirse al RpsA y competir con el tmRNA, cofactor natural de la proteína. La deleción en alanina 438 en el extremo carboxilo terminal de RpsA (∆A438) fue asociada a la pérdida de afinidad por POA, causando resistencia a PZA. El objetivo del estudio fue entender la manera en que ∆Ala438 en RpsA estaría asociada a la resistencia a PZA en MTB. Para esto se expresaron RpsA nativa, RpsA ∆Ala438, RpsA ∆A438 truncadas en distintos niveles hacia el extremo carboxilo terminal y se sintetizó in vitro tmRNA. Se midieron y compararon las interacciones entre RpsA-tmRNA, RpsA-POA y se evaluó la competencia entre tmRNA y POA por la unión con el RpsA. Los experimentos revelaron la ausencia de afinidad entre RpsA nativo y variantes con el POA; así como la incapacidad del POA de competir y desplazar el tmRNA una vez formado el complejo RpsA-tmRNA. En conclusión, nuestros resultados sugieren que el RpsA no sería un blanco de POA y la ∆A438 en RpsA no estaría asociada a la resistencia a PZA. |
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En conclusión, nuestros resultados sugieren que el RpsA no sería un blanco de POA y la ∆A438 en RpsA no estaría asociada a la resistencia a PZA.Submitted by Yazmin Zelaya (yazmin.zelaya.b@upch.pe) on 2019-07-17T19:45:29Z No. of bitstreams: 1 Evaluacion_VallejosSanchez_Katherine.pdf: 3800444 bytes, checksum: c7a202a67c31a23256fa93709fd7ccbf (MD5)Approved for entry into archive by Mirtha Quispe (mirtha.quispe@upch.pe) on 2019-07-17T20:02:50Z (GMT) No. of bitstreams: 1 Evaluacion_VallejosSanchez_Katherine.pdf: 3800444 bytes, checksum: c7a202a67c31a23256fa93709fd7ccbf (MD5)Approved for entry into archive by Yazmin Zelaya (yazmin.zelaya.b@upch.pe) on 2019-07-17T20:32:39Z (GMT) No. of bitstreams: 1 Evaluacion_VallejosSanchez_Katherine.pdf: 3800444 bytes, checksum: c7a202a67c31a23256fa93709fd7ccbf (MD5)Made available in DSpace on 2019-07-17T20:32:55Z (GMT). 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Nota importante:
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