Avaliação de resíduos agroindustriais para a obtenção de protease por cepas fúngicas através da fermentação em estado sólido

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Detalles Bibliográficos
Autor: Machaca Monroy, Yaneth
Formato: tesis de maestría
Fecha de Publicación:2013
Institución:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria
Repositorio:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATI
Lenguaje:portugués
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Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Residuos agroindustriales
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Aspergillus oryzae
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Coagulación de la leche
Péptidos de hidrolasas
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Luego, se realizó un Diseño Compuesto Rotacional Central (DCCR) de 11 pruebas, donde las variables independientes fueron temperatura y pH. Según este modelo, la actividad enzimática máxima fue 16552 US, a pH 5.8 y 32°C del medio sólido. En cuanto a las concentraciones de cloruro de calcio (CaCl2) para la coagulación de la leche, la mayor actividad enzimática se obtuvo utilizando la concentración de 0.04 M. Las concentraciones más altas de sólidos condujeron a tiempos de coagulación más cortos. En general, se encontró que las actividades enzimáticas obtenidas en las condiciones optimizadas fueron superiores a las reportadas por otros investigadores.Estudou-se a produção de enzimas fúngicas como substitutos do coalho de vitelo na indústria de queijo. Apartir de quatro cepas de fungos, o Aspergillus oryzae (NRRL 484) foi selecionada por produzir maior atividade de coagulação do leite durante a fermentação em estado solido (FES). A atividade de coagulação foi avaliada através de ensaios em placas, em que o maior diâmetro de halo obtido, relacionado com a hidrólise da caseína, foi de 6,2 cm. Os substratos utilizados foram farelo de soja, de arroz e de trigo e estudou-se a combinação de várias quantidades dos substratos utilizando delineamento de misturas. Dos substratos utilizados, houve maior crescimento do fungo quando foi utilizada a mistura dos farelos. O aumento da quantidade de farelo de trigo na mistura foi estatisticamente importante, sendo favorável ao aumento da atividade enzimática, que alcançou valores de 16000 US. As maiores atividades enzimáticas foram observadas em 96 horas de cultivo, com umidade de 80%. Em seguida fez-se um Delineamento Composto Central Rotacional (DCCR) de 11 ensaios onde as variáveis independentes foram temperatura e pH. Os resultados obtidos pelo DCCR foram analisados por ferramentas estatísticas que confirmaram a confiabilidade do modelo preditivo para a atividade da enzima. De acordo com este modelo, a máxima atividade enzimática foi de 16552 US, em pH 5,8 e temperatura de 32°C do meio sólido. Em relação às concentrações de cloreto de cálcio (CaCl2) para a coagulação do leite, a maior atividade enzimática foi obtida utilizando a concentração de 0,04 M. Também foi avaliada a influência da concentração de sólidos do leite no tempo de coagulação. Maiores concentrações de sólidos levaram a menores tempos de coagulação. De forma geral, verificou-se que as atividades enzimáticas obtidas nas condições otimizadas foram superiores às relatadas por outros pesquisadores.Brasil. Ministério da Educação. Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (Capes)application/pdfporUniversidade Estadual de CampinasBRinfo:eu-repo/semantics/openAccessSuperintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria - SUNEDURegistro Nacional de Trabajos de Investigación - RENATIreponame:Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATIinstname:Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitariainstacron:SUNEDUResiduos agroindustrialesMicroorganismosAspergillus oryzaeEnzimas fúngicasActividad enzimáticaCoagulación de la lechePéptidos de hidrolasasAlimentos mezcladosFermentación en estado sólidohttps://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.00.00https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.11.01Avaliação de resíduos agroindustriais para a obtenção de protease por cepas fúngicas através da fermentação em estado sólidoEvaluación de residuos agroindustriales para la obtención de proteasas mediante fermentación en estado sólido por cepas fúngicasinfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de AlimentosIngeniería de AlimentosMaestra en Ingeniería de Alimentoshttp://purl.org/pe-repo/renati/level#maestrohttps://orcid.org/0000-0002-8772-969143013629Monte Alegre, RanulfoAlves Macedo, GabrielaGaspar Bastos, Reinaldohttp://purl.org/pe-repo/renati/type#trabajoDeInvestigacionORIGINALMachacaMonroyY.pdfMachacaMonroyY.pdfDisertación (abierta en repositorio de origen)application/pdf1125933https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/1/MachacaMonroyY.pdf56e453e34184b839d961e3c22cd6d539MD51Autorizacion.pdfAutorizacion.pdfAutorización del registroapplication/pdf378778https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/2/Autorizacion.pdf9551a3525e4cf23e106e2aa468893f53MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/3/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD53TEXTMachacaMonroyY.pdf.txtMachacaMonroyY.pdf.txtExtracted texttext/plain124842https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/4/MachacaMonroyY.pdf.txt15eb99814c1337803c87cabab26c04fbMD54Autorizacion.pdf.txtAutorizacion.pdf.txtExtracted texttext/plain5071https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/6/Autorizacion.pdf.txt4cf155a9445d634a8a7877a19b43d54aMD56THUMBNAILMachacaMonroyY.pdf.jpgMachacaMonroyY.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1174https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/5/MachacaMonroyY.pdf.jpgfc4e94fbf5295e9944336bb46c6446a6MD55Autorizacion.pdf.jpgAutorizacion.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1544https://renati.sunedu.gob.pe/bitstream/renati/2215/7/Autorizacion.pdf.jpge713896f8fb9a36c014e84212d37aa5dMD57renati/2215oai:renati.sunedu.gob.pe:renati/22152021-05-05 03:07:17.044Registro Nacional de Trabajos de Investigaciónrenati@sunedu.gob.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