PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN PARCIAL DE UNA GLICOPROTEÍNA CON ACTIVIDAD AMIDOLÍTICA OBTENIDA DEL VENENO DE LA SERPIENTE PERUANA BOTHROPS BARNETTI

• Autores: Inga A., R., Lazo M., F., Yarlequé Ch., A., Vivas R., D.
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2010
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: Revista UNMSM - Revista Peruana de Química e Ingeniería Química
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.csi.unmsm:article/4600
• Enlace del recurso: https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/view/4600
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Venom; snake; amidolytic activity; glycoprotein; Bothrops barnetti; Veneno; serpiente; actividad amidolítica; glicoproteína

Se ha purificado una glicoproteína del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante tres pasos cromatográficos que involucran exclusión molecular e intercambio iónico. Mediante PAGE-SDS se determinó que la enzima posee un peso de 48 kDa bajo condiciones no reductoras. El contenido de carbohidratos representa el 48% de la masa total. La enzima presentó actividad sobre el sustrato Benzoil Arginil p Nitroanilida (BApNA) y plasma humano citratado. La enzima fue fuertemente inhibida por el PMSF y el inhibidor de tripsina de soya indicando que se trata de una serinoproteasa.
A glycoprotein from the venom of Bothrops barnetti snake , was purified using gel filtration and ionic exchange chromatography . This protein showed 48 kDa as molecular weight by PAGE-SDS under nonreducing conditions being its carbohydrate content 48% of the total mass protein. This enzyme had activity either Benzoil Arginil-p-Nitroanilide (BApNA) and human citrated plasma. In addition this enzyme was strongly inhibited by PMSF and tripsin soybean inhibitor indicating that it is a seninoproeinase