PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN PARCIAL DE UNA GLICOPROTEÍNA CON ACTIVIDAD AMIDOLÍTICA OBTENIDA DEL VENENO DE LA SERPIENTE PERUANA BOTHROPS BARNETTI
Descripción del Articulo
Se ha purificado una glicoproteína del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante tres pasos cromatográficos que involucran exclusión molecular e intercambio iónico. Mediante PAGE-SDS se determinó que la enzima posee un peso de 48 kDa bajo condiciones no reductoras. El contenido de ca...
Autores: | , , , |
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Formato: | artículo |
Fecha de Publicación: | 2010 |
Institución: | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
Repositorio: | Revista UNMSM - Revista Peruana de Química e Ingeniería Química |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:ojs.csi.unmsm:article/4600 |
Enlace del recurso: | https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/view/4600 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Venom snake amidolytic activity glycoprotein Bothrops barnetti Veneno serpiente actividad amidolítica glicoproteína |
Sumario: | Se ha purificado una glicoproteína del veneno de la serpiente peruana Bothrops barnetti mediante tres pasos cromatográficos que involucran exclusión molecular e intercambio iónico. Mediante PAGE-SDS se determinó que la enzima posee un peso de 48 kDa bajo condiciones no reductoras. El contenido de carbohidratos representa el 48% de la masa total. La enzima presentó actividad sobre el sustrato Benzoil Arginil p Nitroanilida (BApNA) y plasma humano citratado. La enzima fue fuertemente inhibida por el PMSF y el inhibidor de tripsina de soya indicando que se trata de una serinoproteasa. |
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Nota importante:
La información contenida en este registro es de entera responsabilidad de la institución que gestiona el repositorio institucional donde esta contenido este documento o set de datos. El CONCYTEC no se hace responsable por los contenidos (publicaciones y/o datos) accesibles a través del Repositorio Nacional Digital de Ciencia, Tecnología e Innovación de Acceso Abierto (ALICIA).
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