Hidrolizados proteicos multifuncionales obtenidos a partir de un concentrado proteico de sacha inchi (Plukenetia volubilis)

Descripción del Articulo

Universidad Nacional Agraria La Molina. Facultad de Industrias Alimentarias. Departamento Académico de Tecnología de Alimentos y Productos Agropecuarios
Detalles Bibliográficos
Autor: Rodriguez Diaz, Jamerccy Hylda Victoria
Formato: tesis de grado
Fecha de Publicación:2025
Institución:Universidad Nacional Agraria La Molina
Repositorio:UNALM-Institucional
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:repositorio.lamolina.edu.pe:20.500.12996/7142
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Nivel de acceso:acceso embargado
Materia:Hidrólisis enzimática
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spelling Chirinos Gallardo, Rosana SoniaCampos Gutiérrez, David Carlos6f898a26-ec6b-4218-a034-55b5323d57c1-1Rodriguez Diaz, Jamerccy Hylda Victoria2025-06-23T14:16:16Z2025-06-23T14:16:16Z20252026-02-06https://hdl.handle.net/20.500.12996/7142Universidad Nacional Agraria La Molina. Facultad de Industrias Alimentarias. Departamento Académico de Tecnología de Alimentos y Productos AgropecuariosLa torta de sacha inchi (SI) (Plukenetia volubilis) es un subproducto de la industria aceitera y presenta un alto contenido de proteína (~53-59 por ciento), la cual puede dar origen a una nueva línea de proceso a través de la obtención de concentrados o hidrolizados proteicos. En base a lo declarado el objetivo de la presente investigación fue la obtención de hidrolizados proteicos multifuncionales, a partir de la proteína extraída de la torta de SI. Para ello en primer lugar se procedió extraer la proteína a partir de la torta de SI mediante proceso de solubilización alcalina y precipitación isoeléctrica, obteniéndose un concentrado proteico con un 77.5 por ciento en proteína. Con el concentrado proteico se prepararon soluciones al 2.5 por ciento (p/v) en proteína y se realizaron las hidrólisis con las enzimas: Alcalase®, papaína y tripsina, trabajadas independientemente a las condiciones de temperatura y tiempo óptimos de cada enzima, bajo reacciones de una etapa por un tiempo de hasta 240 min. Durante el curso de las hidrólisis se tomaron muestras evaluándose el grado de hidrólisis y las propiedades funcionales: capacidad antioxidante (ABTS, FRAP y ORAC), capacidad de unión al hierro Fe+2, propiedad antihipertensiva (inhibición de la enzima convertidora de la angiotensina I (ECA-I)) y propiedad hipoglucemiante (inihibición de la enzima dipeptidil peptidasa IV (DPP-IV)) in vitro. En general, los resultados indican que conforme las proteínas se hidrolizaron por mayor tiempo, el grado de hidrólisis aumentó y las propiedades funcionales se vieron favorecidas, en especial entre los tiempos de reacción entre los 180 y 240 minutos. Con el desarrollo de la investigación, se concluye que la torta proteica de SI, es un insumo con potenciales propiedades para la obtención de hidrolizados proteicos multifuncionales con propiedades beneficiosas a la salud.Sacha inchi (SI) cake (Plukenetia volubilis) is a by-product of the oil industry and has a high protein content (~53-59 percent), which can lead to the development of a new processing line through the production of protein concentrates or hydrolysates. Based on the statements, the objective of study was to obtain multifunctional protein hydrolysates from SI protein cake. The first step was to extract the protein from the SI cake by means of alkaline solubilisation and isoelectric precipitation, obtaining a protein concentrate with 77.5 percent protein. With the protein concentrate, 2.5 percent (w/v) protein solutions were prepared and hydrolysis was performed using the enzymes: Alcalase®, papain and trypsin, each worked independently under the optimal temperature and time conditions for each enzyme, conducting one-stage reactions lasting up to 240 minutes. During the course of hydrolysis, samples were taken to evaluate the degree of hydrolysis and functional properties: antioxidant capacity (ABTS, FRAP, and ORAC), iron binding capacity (Fe+2), antihypertensive property (inhibition of angiotensin-converting enzyme I (ACE-I)), and hypoglycemic property (inhibition of dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV)) in vitro. Overall, the results indicate that as proteins were hydrolyzed over longer periods, the degree of hydrolysis increased and the functional properties were enhanced, particularly during reaction times between 180 and 240 minutes. Through this research, it is concluded that the protein cake from SI is a potential raw material for obtaining multifunctional protein hydrolysates with health-beneficial properties.application/pdfspaUniversidad Nacional Agraria La MolinaPEinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Hidrólisis enzimáticahttps://purl.org/pe-repo/ocde/ford#2.11.01Hidrolizados proteicos multifuncionales obtenidos a partir de un concentrado proteico de sacha inchi (Plukenetia volubilis)info:eu-repo/semantics/bachelorThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionreponame:UNALM-Institucionalinstname:Universidad Nacional Agraria La Molinainstacron:UNALMSUNEDUIndustrias AlimentariasUniversidad Nacional Agraria La Molina. Facultad de Industrias AlimentariasIngeniero en Industrias Alimentarias70089253https://orcid.org/0000-0002-9045-7471https://orcid.org/0000-0003-1722-11870948961609180228https://purl.org/pe-repo/renati/type#tesishttps://purl.org/pe-repo/renati/level#tituloProfesional721026Elías Peñafiel, Carlos Cesar AugustoCortés Avendaño, Paola MarleneChire Fajardo, Gabriela CristinaORIGINALrodriguez-diaz-jamerccy-hylda-victoria.pdfrodriguez-diaz-jamerccy-hylda-victoria.pdfDatosapplication/pdf332921https://repositorio.lamolina.edu.pe/bitstreams/6c70be83-d163-4569-80e5-4a2d9d2c7207/download71aa182047eb051f0d2b7e87e489753fMD51Antiplagio completo.pdfAntiplagio completo.pdfInforme originalidadapplication/pdf2023019https://repositorio.lamolina.edu.pe/bitstreams/e01eabf9-4579-4770-aef5-dbefb97d8947/downloada588bec073ec78f54d7a6d19e0a8b910MD52Forulario autorizacion.pdfForulario autorizacion.pdfAutorizaciónapplication/pdf5066205https://repositorio.lamolina.edu.pe/bitstreams/2cb598f9-0018-4a43-817b-df562565c9f1/download755017942bd5128da86aa5f5719d5b31MD53LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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