Extraction of collagen from wastes processing Engraulis ringens “anchovy”
Descripción del Articulo
The aim of this study was to extract collagen from the waste produced in the processing of anchovies (canned and surimi). To this end, non-collagenous proteins was solubilized with a solution of 0,1N sodium hydroxide and neutralized with successive washes with water (pH close to neutral). Then, the...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2015 |
| Institución: | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
| Repositorio: | Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:ojs.csi.unmsm:article/13609 |
| Enlace del recurso: | https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/13609 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | colágeno anchoveta solubilidad proteica hidroxiprolina |
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Extraction of collagen from wastes processing Engraulis ringens “anchovy”EXTRACCIÓN DE COLÁGENO PROVENIENTE DE RESIDUOS DEL PROCESAMIENTO DE Engraulis ringens “ANCHOVETA”Solari, ArmandoCórdova, Javier S.colágenoanchovetasolubilidad proteicahidroxiprolinaThe aim of this study was to extract collagen from the waste produced in the processing of anchovies (canned and surimi). To this end, non-collagenous proteins was solubilized with a solution of 0,1N sodium hydroxide and neutralized with successive washes with water (pH close to neutral). Then, the residues were decalcified with a EDTA 0,5M solution; degreased with butanol 10% and finally the collagen protein were solubilized with acetic acid 0,5M and precipitated with sodium chloride 2,6M. Collagen precipitated was dialyzed and lyophilized. The hydroxyproline content (Hip) were quantified in waste and lyophilized collagen, getting the values of 6,5 and 52,9 mg of hydroxyproline/g sample, respectively. The solubility of lyophilized collagen decreased about 40% at a concentration of 12% NaCl. Gel electrophoresis showed a strong band of approximately 110 kDa molecular weight that corresponds to the α1 and α3 chains of collagen type I.El objetivo del presente trabajo fue extraer el colágeno de los residuos producidos en el procesamiento de anchoveta (conservas y surimi). Para tal efecto, se solubilizaron las proteínas no colagénicas con una solución de hidróxido de sodio 0,1 N y se neutralizaron con lavados sucesivos con agua (pH cercano a neutro). Luego, los residuos fueron descalcificados con una solución de EDTA 0,5 M, desengrasados con butanol al 10% y finalmente se solubilizaron las proteínas colagénicas con ácido acético 0,5 M y se precipitaron con cloruro de sodio 2,6 M. El colágeno precipitado fue dializado y liofilizado. Se cuantificó el contenido hidroxiprolina (Hip) en los residuos y en el colágeno liofilizado, siendo los valores de 6,5 y 52,9 mg de hidroxiprolina/g de muestra, respectivamente. La solubilidad del colágeno liofilizado disminuyó alrededor de 40% a una concentración de 12% de NaCl. El gel de electroforesis mostró una banda intensa de peso molecular aproximado de 110 kDa que correspondería a las cadenas α1 y α3 de la molécula del colágeno tipo I.Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Facultad de Farmacia y Bioquímica2015-12-31info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/1360910.15381/ci.v18i2.13609Ciencia e Investigación; Vol. 18 Núm. 2 (2015); 65-68Ciencia e Investigación; Vol. 18 No. 2 (2015); 65-681609-90441561-0861reponame:Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstname:Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstacron:UNMSMspahttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/13609/12017Derechos de autor 2015 Armando Solari, Javier S. Córdovahttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.csi.unmsm:article/136092020-04-27T11:16:01Z |
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The aim of this study was to extract collagen from the waste produced in the processing of anchovies (canned and surimi). To this end, non-collagenous proteins was solubilized with a solution of 0,1N sodium hydroxide and neutralized with successive washes with water (pH close to neutral). Then, the residues were decalcified with a EDTA 0,5M solution; degreased with butanol 10% and finally the collagen protein were solubilized with acetic acid 0,5M and precipitated with sodium chloride 2,6M. Collagen precipitated was dialyzed and lyophilized. The hydroxyproline content (Hip) were quantified in waste and lyophilized collagen, getting the values of 6,5 and 52,9 mg of hydroxyproline/g sample, respectively. The solubility of lyophilized collagen decreased about 40% at a concentration of 12% NaCl. Gel electrophoresis showed a strong band of approximately 110 kDa molecular weight that corresponds to the α1 and α3 chains of collagen type I. |
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