Physico-chemical characterization of a lectin from pisum sativum “arveja” seeds and antifungical effect on fusarium oxysporum
Descripción del Articulo
By following previous method proceedings, a lectin was purified and characterized from Pisum sativum L. (Pea, Papilionaceae, Leguminosae) seeds through combination of one Sephadex G-75 gel filtration chromatography and a reverse phase HPLC in -Bondapack C18 column. The analysis in bidimentional elec...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2019 |
| Institución: | Universidad Católica de Santa María |
| Repositorio: | Revistas - Universidad Católica de Santa María |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:ojs.revistas.ucsm.edu.pe:article/190 |
| Enlace del recurso: | https://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/190 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Pisum sativum lectina actividad hermaglutinante actividad antifúngica |
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Physico-chemical characterization of a lectin from pisum sativum “arveja” seeds and antifungical effect on fusarium oxysporum Caracterización fisicoquímica de una lectina purificada de semillas de pisum sativum “arveja” y su efecto antifúngico en fusarium oxysporumAlberto Cáceres HuamboWerner Mendoza BlancoPisum sativumlectinaactividad hermaglutinanteactividad antifúngicaBy following previous method proceedings, a lectin was purified and characterized from Pisum sativum L. (Pea, Papilionaceae, Leguminosae) seeds through combination of one Sephadex G-75 gel filtration chromatography and a reverse phase HPLC in -Bondapack C18 column. The analysis in bidimentional electrophoresis (2D) showed a protein spot of 14 KDa and an isoelectrical point of 7.5. The molecular weight of 14 kDa was confirmed by mass spectrometry MALDI -TOF in 14 662.0 Da. The aminoacid composition showed an hydrophobical protein with basic features and bioinformatic analysis of the N-terminal sequence showed homology with other vegetable lectins. Likewise, most outstanding physical-chemical characteristics were: the glicoprotein nature and its specificity by D- mannose and D- glucose,the Ca2+ dependence and Mn2+ in order to show hemnogglutinan activity. The study of the fungicidal activity of V-2 fraction with the hemoglutinan activity over the Fusarium oxysporum reveals that lectin V-2 delays development of the fungi and inhibits its growing.En conformidad con la metodología previamente establecida, se procedió a la purificación ycaracterización de una lectina en semillas de Pisum sativum L. (Arveja, Papilionaceae, Leguminosae) por medio de una combinación de cromatografia en columna de gel filtración Sephadex G-75 y una columna de hidrofobicidad -Bondapack C18 acoplado a un sistema de HPLC de fase reversa (RP-HPLC) El análisis en electroforesis bidimensional (2D) del pico V-2 con actividad hemaglutinante demostró un spot de proteína de 14 kDa y un pl de 7,5. La masa molecular de 14 kDa se verificó mediante espectrometria de masa MALDI-TOF con el siguiente resultado 14662.0 Da. El pico V-2 o lectina de P sativum resultó capaz de aglutinar eritrocitos humanos del grupo “A” y “AB” Rh+ con una concentración mínima hemaglutinante (CMH) de 0.90 ug/ml y que fue inhibida por D-glucosa (0,096 mM) y D-manosa (0,048 mM). Asimismo, demostró una dependencia de iones Ca2+ y Mn2+ para ejercer su actividad hemaglutinante. El análisis de composición de aminoácidos determinó una proteína hidrofóbica (46,5%), con carácter básico (Lis 7%., Arg 7% e His 6%). Además, se analizó la actividad antifúngica de la lectina V-2 sobre Fusarium oxysporum, que inhibió su crecimiento a partir de las veintiséis horas en una concentración de 280 g/m1. Universidad Católica de Santa María2019-06-11info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/190Veritas; Vol. 13 Núm. 1 (2011): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 125-133Veritas; Vol. 13 Núm. 1 (2011): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 125-133Veritas; Vol. 13 Núm. 1 (2011): VÉRITAS: Investigación, Innovación y Desarrollo; 125-1331684-78221684-782210.35286/veritas.v13i1reponame:Revistas - Universidad Católica de Santa Maríainstname:Universidad Católica de Santa Maríainstacron:UCSMspahttps://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/190/114Derechos de autor 2019 Veritasinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.revistas.ucsm.edu.pe:article/1902019-06-11T16:27:39Z |
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By following previous method proceedings, a lectin was purified and characterized from Pisum sativum L. (Pea, Papilionaceae, Leguminosae) seeds through combination of one Sephadex G-75 gel filtration chromatography and a reverse phase HPLC in -Bondapack C18 column. The analysis in bidimentional electrophoresis (2D) showed a protein spot of 14 KDa and an isoelectrical point of 7.5. The molecular weight of 14 kDa was confirmed by mass spectrometry MALDI -TOF in 14 662.0 Da. The aminoacid composition showed an hydrophobical protein with basic features and bioinformatic analysis of the N-terminal sequence showed homology with other vegetable lectins. Likewise, most outstanding physical-chemical characteristics were: the glicoprotein nature and its specificity by D- mannose and D- glucose,the Ca2+ dependence and Mn2+ in order to show hemnogglutinan activity. The study of the fungicidal activity of V-2 fraction with the hemoglutinan activity over the Fusarium oxysporum reveals that lectin V-2 delays development of the fungi and inhibits its growing. |
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