Chaperone-like activity of water-soluble gold nanoclusters

• Autor: Bañón Arias, Jonnatan Víctor
• Formato: tesis de maestría
• Fecha de Publicación: 2020
• Institución: Superintendencia Nacional de Educación Superior Universitaria
• Repositorio: Registro Nacional de Trabajos conducentes a Grados y Títulos - RENATI
• Lenguaje: inglés
• OAI Identifier: oai:renati.sunedu.gob.pe:renati/2226
• Enlace del recurso: http://renati.sunedu.gob.pe/handle/sunedu/1892935
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Chaperonas (proteínas); Agregado de proteínas; Oro - Química; Solubilidad; Nanoquímica; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.00.00; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.04.07

Las afecciones neurodegenerativas graves y otras enfermedades incurables surgen de la desnaturalización de proteínas, como resultado de la agregación de un grupo diverso de péptidos y proteínas. Se sabe que las chaperonas son eficaces para suprimir la agregación de proteínas. Sin embargo, las chaperonas son difíciles de sintetizar, difíciles de purificar, específicas para cada proteína y caras. Por lo tanto, existe una necesidad urgente de encontrar alternativas para reemplazar el papel de los acompañantes durante la agregación de proteínas. El objetivo de esta investigación se centra en el estudio de la actividad chaperona de los nanoclusters de oro solubles en agua (Au25(SG)18, Au25(Capt)18 et Au68(3MBA)32) en la agregación de las proteínas. La citrato sintetasa, la aldolasa y la albúmina de suero bovino como modelos de las proteínas se sometieron a temperatura elevada para inducir la agregación in vitro. Los resultados sugieren que los nanoclusters Au68(3MBA)32 mostraron una mejor eficiencia en la inhibición de la agregación de proteínas que Au25(SG)18 y Au25(Capt)18. Además, la agregación de proteínas se redujo cuando aumentó la concentración de nanoclusters (NC) de Au. Esta reducción en la agregación de proteínas en presencia de Au NCs puede atribuirse a la formación inicial del conjugado proteína-NC en el estado de nucleación. La interacción adicional con otros complejos proteína-NCs provoca un aumento en el tamaño de los agregados hasta que se saturan y, en consecuencia, una reducción en la exposición de los dominios hidrófobos de las proteínas. El efecto protector de las NC contra la agregación de proteínas, incluso después del inicio de la agregación, demuestra que las NCs tienen una actividad “holdasa“.