Partial characterization of an extracellular lipase from Marinobacter sp through response surface methodology

• Autores: Yadira, Fernández-Jerí,, Amparo I., Zavaleta, Luis, Alejandro-Paredes
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2013
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: Revista UNMSM - Ciencia e Investigación
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.csi.unmsm:article/8630
• Enlace del recurso: https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/8630
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Marinobacter sp; lipase; response surface methodology; p-nitrofenil palmitate; lipasa; metodología de superficie respuesta; p-nitrofenilpalmitato

In the last decade, has increased the demand for enzymes of microbial origin to diverse industrial processes. Therefore, the aim of these research was the partial biochemical characterization of an extracellular lipase of Marinobacter sp isolated from the Salinas de Pilluana (San Martin), using the response surface methodology. Were analyzed the effect of factors such as: pH (4,0 – 9,0), temperature (32,5 – 45,0 °C), time (0,0 – 40,0 min) and the concentrations of NaCl (0,0 – 10,0%) and CaCl2 (0,0 – 1,0%), on the specific activity through the Box-Behnken experimental statistical design employed in three levels. In addition, were determined the catalytic constants (Km and Vmax) and the thermal stability of the enzyme. The optimal reaction parameters to lipase from Marinobacter sp. were pH 7,0; 37 °C and 30 min, using as substrate p-nitrophenyl palmitate. The Vmax and Km of the lipase were 3,1900 U/mg and 0,2428 mM, respectively. The enzyme activity of lipase was stable up to 45 °C for 10 min.
En la última década, se ha incrementado la demanda de enzimas de origen microbiano para diversos procesos industriales, por ello, el objetivo del estudio fue la caracterización bioquímica parcial de una lipasa extracelular de Marinobacter sp. aislado de las Salinas de Pilluana (San Martín), mediante la metodología de superficie respuesta. Se analizó el efecto de los factores: pH (4,0 – 9,0), temperatura (32,5 – 45,0 °C), tiempo (0,0 – 40,0 min) y las concentraciones de NaCl (0,0 – 10,0%) y CaCl2 (0,0 – 1,0%), sobre la actividad específica de la enzima mediante el diseño estadístico experimental de Box-Behnken en tres niveles. Además, se determinaron las constantes catalíticas (Km y Vmax) y la estabilidad térmica de la enzima. Los parámetros óptimos de reacción de la lipasa de Marinobacter sp. fueron pH 7,0; 37 °C y 30 min, usando como sustrato p-NPP. La Vmax y el Km de la lipasa fueron 3,1900 U/mg y 0,2428 mM, respectivamente. La actividad enzimática de la lipasa fue estable hasta 45 °C durante 10 min.