El presente trabajo de investigación se realizó en los Laboratorios de Fisiología Animal y Bioquímica de la Universidad de San Agustín (Arequipa) y el Laboratorio de Química de Proteínas (LAQUIP) del Instituto de Biología de la Universidad Estatal de Campinas (Brasil). Se purificó una lectina de semillas de Cicer arietinum (garbanzo) mediante dos pasos cromatográficos: cromatografía de exclusión molecular en Sephadex G-75 y cromatografía líquida de alta precisión de fase reversa (HPLC). La electroforesis bidimensional (2D) en SDS-PAGE demostró que la lectina es homogénea con un único spot proteico de ~ 29 kDa y un punto isoeléctrico de 5.0. Su peso molecular fue confirmado por Espectrometría de Masa (MALDI-TOF) donde se reveló como una proteína de 29945.356 Da. El análisis de composición de aminoácidos mostró que la lectina de (CALec) es ácida y com punto isole...