Las proteasas de origen microbiano son de gran interés en el mercado global, debido a su alto valor comercial y a sus diversas aplicaciones, por ello la búsqueda permanente de nuevas proteasas. En esta investigación se purificó y caracterizó bioquímicamente una proteasa de Micrococcus sp. PC7 aislado de las salinas de Pilluana en San Martín. La enzima es una serin proteasa de estructura dimérica (~130 kDa), presentó una actividad específica de 867 U/mg a pH 7,5 y 40 °C. La actividad fue estable a un rango de concentraciones NaCl de entre 0,5 a 6,0%, así como también a diversos tensoactivos. De otro lado, su actividad catalítica se incrementó en presencia de Cu2+ y acetonitrilo, donde los valores de Km y Vmáx fueron 0,1098 mg/mL y 273,7 U/mL respectivamente. Además, la proteasa retuvo una actividad cercana al 50 % durante 12 h a 40 °C y el 70% a 25 °C. Asimismo, mostró...