Análisis modal de la hélice terminal C de la subunidad gamma en la enzima ATP

• Autores: Saavedra Espinoza, Harry Gustavo, Coronado Matutti, Alberto
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2006
• Institución: Universidad Nacional de Ingeniería
• Repositorio: UNI-Tesis
• Lenguaje: inglés
• OAI Identifier: oai:cybertesis.uni.edu.pe:20.500.14076/14045
• Enlace del recurso: http://hdl.handle.net/20.500.14076/14045; https://doi.org/10.21754/tecnia.v16i1.406
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: ATP sintasa; Análisis modal; Modos brownianos; Modos calpha

En el análisis dinámico de proteínas, un objetivo importante es la descripción de los movimientos lentos de grandes amplitudes. Estos movimientos describen configuraciones de reordenamiento que son importantes para la función de la proteína. Estos reordenamientos pueden cambiar la superficie de exposición de la proteína, y por lo tanto, influenciar las interacciones con su entorno. En este artículo, estudiamos los modos de baja frecuencia de la hélice Terminal C de la ATP Sintasa de la subunidad Gamma. Tres métodos son comparados: Modos Browinanos, Modos Calpha y Modos de Potencial Simplificado. Los resultados sugieren que el extremo F1 de la hélice es más rígido que otras partes. Esto es coherente con los recientes estudios donde se muestra como el extremo F1 de la hélice trabaja como un eje cigüeñal convirtiendo el movimiento de doblado y desdoblado de la subunidad Beta en movimiento rotacional. Además, a lo largo de la hélice, longitudes flexibles son seguidas de longitudes rígidas. Esta propiedad puede servir para suavizar el torque producido en el extremo de F1, entregando un torque casi constante que es necesario para alcanzar la más alta eficiencia posible.