Estudios Estructura-Función de una enzima pro-coagulante de fibrinógeno a purificada a partir del veneno de la serpiente Bothrocophias hyoprora, 2025

• Autor: Valencia Rodriguez, Jackeline Belen
• Formato: tesis de grado
• Fecha de Publicación: 2025
• Institución: Universidad Nacional de San Agustín
• Repositorio: UNSA-Institucional
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:repositorio.unsa.edu.pe:20.500.12773/20013
• Enlace del recurso: https://hdl.handle.net/20.500.12773/20013
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Fibrinógeno; Bothrocophias hyoprora; Fosfolipásica; https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.16

Esta investigación tiene como objetivo principal caracterizar de manera detallada la estructura y función de una enzima pro-coagulante de fibrinógeno, purificada a partir del veneno de la serpiente Bothrocophias hyoprora. Este estudio se llevó a cabo en el Laboratorio de Zoología de la Escuela Profesional de Biología de la Universidad Nacional de San Agustín de Arequipa y en el Laboratorio de Química de Proteínas F-401 de la UCSM, empleando reactivos de alta pureza y procedimientos avanzados. Se aplicó la técnica de cromatografía de interacción hidrofóbica utilizando columnas del sistema HITrap, logrando aislar una fracción de la enzima con propiedades inflamatorias. La sustancia en estudio presentó una masa molecular cercana a los 14 kDa y, de manera notable, no mostró actividad de fosfolipasa A2, común en otros venenos de serpientes. Los análisis adicionales revelaron que la enzima posee actividad pro-coagulante y un efecto significativo en la agregación plaquetaria, atribuible a la presencia de una serina proteasa TLBm (1 mg/ml). La actividad de esta proteasa fue inhibida al aplicar PMSF, lo cual subraya la especificidad de la enzima frente a inhibidores de proteasas de serina. Estos hallazgos confirman la hipótesis de que la enzima pro-coagulante de fibrinógeno en el veneno de Bothrocophias hyoprora podría compartir propiedades físico-químicas similares a las reportadas en la literatura para venenos de otras serpientes. Sin embargo, también se identificaron posibles mutaciones en dominios de aminoácidos conservados que podrían influir en su actividad enzimática, sugiriendo diferencias evolutivas significativas en su función.