Biología celular y molecular de las fosfolipasas A2
Descripción del Articulo
Phospholipases A2 (PLA2) are enzymes that belong to a great protein family, at the moment classified in 12 groups; that they share similar enzymatic function and structure. In agreement with the biochemical characteristics and the cellular origin, phospholipases are classified like: citosolic (cPCLA...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2005 |
| Institución: | Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
| Repositorio: | Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcos |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:ojs.csi.unmsm:article/5221 |
| Enlace del recurso: | https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/5221 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Phospholipases A2 PLA2 receptors inh¡bitors Fosfolipasas A2 receptores inhíbídores |
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Biología celular y molecular de las fosfolipasas A2 Jiménez, Karim L. Phospholipases A2 PLA2 receptors inh¡bitors Fosfolipasas A2 PLA2 receptores inhíbídores |
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Phospholipases A2 (PLA2) are enzymes that belong to a great protein family, at the moment classified in 12 groups; that they share similar enzymatic function and structure. In agreement with the biochemical characteristics and the cellular origin, phospholipases are classified like: citosolic (cPCLA2), secretory (sPLA2) and intracellular (iPLA2). The relation structure-activity, of this protein group is a challenge for biochemists, molecular biologists, toxicologists, pharmacologists and physiologists. PLA2 has been identified in tissues of mammals, mainly in diverse snake venoms and some bacteria and plants. Numerous physiological and physiopathological functions without toxicity have been attributed to PLA2 of mammals. In oppsosite, PLA2 of venoms are toxic and induce pharmacological effects that are half-full probably by membrane receivers, diverse isoenzimas of PLA2 of venoms are involved in an accelerated evolutionary process due to the fast change in exones, more not in intrones nor in the regulating regions of the genes, these modifications completely are opposed to which it happens in the ordinary genes of isoenzymes. In this revision the enzymology is described, the cellular regulation, the last criteria of c1assification, membrane receptors, the biological diversity of phospholípases of secretion from venoms, mammals and bacteria, in addition it appears the new therapeutic strategies for the treatment of diseases in which they are involved. |
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Biología celular y molecular de las fosfolipasas A2Biología celular y molecular de las fosfolipasas A2Jiménez, Karim L.Zavaleta, Amparo I.Izaguirre, VictorYarleque, ArmandoPhospholipases A2PLA2receptorsinh¡bitorsFosfolipasas A2PLA2receptoresinhíbídoresPhospholipases A2 (PLA2) are enzymes that belong to a great protein family, at the moment classified in 12 groups; that they share similar enzymatic function and structure. In agreement with the biochemical characteristics and the cellular origin, phospholipases are classified like: citosolic (cPCLA2), secretory (sPLA2) and intracellular (iPLA2). The relation structure-activity, of this protein group is a challenge for biochemists, molecular biologists, toxicologists, pharmacologists and physiologists. PLA2 has been identified in tissues of mammals, mainly in diverse snake venoms and some bacteria and plants. Numerous physiological and physiopathological functions without toxicity have been attributed to PLA2 of mammals. In oppsosite, PLA2 of venoms are toxic and induce pharmacological effects that are half-full probably by membrane receivers, diverse isoenzimas of PLA2 of venoms are involved in an accelerated evolutionary process due to the fast change in exones, more not in intrones nor in the regulating regions of the genes, these modifications completely are opposed to which it happens in the ordinary genes of isoenzymes. In this revision the enzymology is described, the cellular regulation, the last criteria of c1assification, membrane receptors, the biological diversity of phospholípases of secretion from venoms, mammals and bacteria, in addition it appears the new therapeutic strategies for the treatment of diseases in which they are involved.Las fosfolipasas A2 (PLA2) son enzimas que pertenecen a una gran familia de proteínas, actualmente clasificadas en 12 grupos; que comparten similar función enzimática y estructural. De acuerdo con las características bioquímicas y el origen celular, las fosfolipasas se clasifican como: cÍtosólica (cPLA2 ), secretora (sPLA2) e intracelular (iPLA2). La relación estructura-actividad, de este grupo de proteínas es un reto para bioquímicos, biólogos moleculares,toxicólogos, farmacólogos y fisiólogos. Las PLA2 se han identificado en tejidos de mamíferos, en diversos venenos principalmente de serpientes y en algunas bacterias y plantas. Numerosas funciones fisiológicas y fisiopatológicas sin toxicidad se le han atribuido a las PLA2 de mamíferos. En contraste, las PLA2 de venenos son tóxicas e inducen efectos farmacológicos que son mediados probablemente por receptores de membrana, las diversas isoenzimas de las PLA2, de venenos están involucradas en un proceso evolutivo acelerado debido al rápido cambio en los exones, más no, en los intrones ni en las regiones reguladoras de los genes, estas modificaciones son completamente opuestas a las que ocurre en los genes de isoenzimas ordinarias. En esta revisión se describe la enzimología, la regulación celular, los últimos criterios de clasificación, los receptores de membrana, la diversidad biológica de las fosfolipasas de secreción en venenos, mamíferos y bacterias, además se presenta las nuevas estrategias terapéuticas para el tratamiento de enfermedades en las que se encuentran involucradas.Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Facultad de Farmacia y Bioquímica2005-06-13info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/522110.15381/ci.v8i1.5221Ciencia e Investigación; Vol. 8 Núm. 1 (2005); 17-32Ciencia e Investigación; Vol. 8 No. 1 (2005); 17-321609-90441561-0861reponame:Revistas - Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstname:Universidad Nacional Mayor de San Marcosinstacron:UNMSMspahttps://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/5221/4305Derechos de autor 2005 Karim L. Jiménez, Amparo I. Zavaleta, Victor Izaguirre, Armando Yarlequehttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.csi.unmsm:article/52212020-04-24T16:10:20Z |
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