PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE PROTEÍNAS BÁSICAS DE ESPERMATOZOIDES DE Argopecten purpuratus LAMARCK, 1819

• Autores: Castellanos Cabrera, Roberto, Lizárraga de Olarte, Beatriz, Sánchez Pinedo, Luz Doris
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2019
• Institución: Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
• Repositorio: Revistas - Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:revistas.unjbg.edu.pe:article/134
• Enlace del recurso: https://revistas.unjbg.edu.pe/index.php/cyd/article/view/134
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: Argopecten purpuratus; Espermatozoides; Proteinas de plasma seminal; Composición de proteínas

Los moluscos bivalvos presentan una gran variedad de proteínas específicas de diferentes pesos moleculares en las células espermáticas, con cantidades variables de los aminoácidos lisina, arginina, serina y alanina. Se han purificado y caracterizado cinco proteínas básicas en las células espermáticas del molusco bivalvo Argopecten purpuratus Lamarck 1819 que presentan características similares a las histonas somáticas de otras especies de invertebrados. El número de componentes de las proteínas y sus parámetros son variables entre las diferentes especies estudiadas; sin embargo, la composición química es muy similar en muchas de ellas. Se ha determinado la composición proteica nuclear específica del espermatozoide del molusco bivalvo Argopecten purpuratus Lamarck 1819, que consiste en uno mezcla heterogénea de histonas que poseen un set característico de proteínas de bajo peso molecular. Las proteínas nucleares específicas de A. purpuratus fueron purificadas por electroforesis preparativa, obteniéndose en forma bastante pura las fracciones denominadas H1, H2a-H2b, H3, H4 que presentan un alto contenido de lisina, arginina, serina y alanina; la fracción H3 presenta cantidades equimolares de arginina, serina, prolina, valina y glicina.