Purificación y estructura primaria de una lectina aislada de semillas de Buddleja coriácea

• Autores: Blanco, Werne Mendoza, Soto, Luis Ponce
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2014
• Institución: Universidad Nacional de Trujillo
• Repositorio: Revistas - Universidad Nacional de Trujillo
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.revistas.unitru.edu.pe:article/459
• Enlace del recurso: https://revistas.unitru.edu.pe/index.php/SCIENDO/article/view/459
• Nivel de acceso: acceso abierto

Se purificó una lectina aislada de semillas de Buddleja coriacea R. (“colle negro”, Buddlejaceae) mediante cromatografía de exclusión molecular y cromatografía líquida de alta eficiencia de fase reversa (HPLC). El análisis en SDS-PAGE de dos dimensiones demostró que la lectina purificadaes homogénea porque aparece como un único spot proteico correspondiendo a ~12 kDa con un punto isoeléctrico de 5.3. Mediante espectrometría de masa (MALDI-TOF) se confirmó el peso molecular de la lectina mostrando una masa de 12,630.1405 Da. El análisis de aminoácidos reveló que la lectina de Buddleja coriacea R. (BCL) es de carácter ácido y altamente hidrofóbico (21% de residuos ácidos y 41% de hidrofóbicos). La secuencia completa de aminoácidos señaló que BCL contiene 119 residuos. El estudio comparativo con otras lectinas mostró que BCL tiene alta similaridad con lectinas de Cratylia mollis (Leguminosae, 96,60% de homología) y Cratylia argentea (89,90% de homología). Según el árbol filogenético, BCL presentó una secuencia evolutiva de ~2000 nucleótidos con respecto a la lectina extraída de semillas de Cratylia mollis. BCL exhibió aglutinación de los grupos sanguíneos humanos “A”, “B” y “AB” Rh (+) con una concentración mínima de hemaglutinación de 1,3 µg/mL; la actividad hemaglutinante fue inhibida por la D-lactosa y D-manosa (0,048 y 0,097 mM,respectivamente) y por los agentes quelantes EDTA (25 mM) y EGTA (25 mM).Palabras clave: Buddleja coriacea, lectina, BCL, secuencia de aminoácidos, árbol filogenético.